We are searching data for your request:
Upon completion, a link will appear to access the found materials.
Mano knygoje yra teiginys:
Viena mRNR grandinė gali sudaryti daugybę skirtingų polipeptidinių grandinių.
Mano nuomone, šis teiginys yra klaidingas, nes vienoje mRNR grandinėje bus ta pati kodonų seka. Taigi kiekvieną kartą, kai jis verčiamas, susidaro ta pati polipeptidinė grandinė. Tačiau, pasak mano knygos, šis teiginys yra teisingas.
Ar aš klystu, ar mano knyga neteisinga?
Manau, kad jūsų knyga nurodo policistroninę mRNR. Tai yra mRNR, kai keli genai yra užkoduoti vienoje mRNR ir dažnai (bet nebūtinai) verčiami vienas po kito. Tai daugiausia randama prokariotuose, kur baltymai, užkoduoti toje pačioje mRNR, dažnai kartu sudaro metabolinį kelią.
Galite atvykti į mRNR iš dviejų krypčių. Atminkite, kad žmogaus genai iš esmės yra monocistroniniai, kitaip tariant, jie dažnai koduoja vieną baltymą. Tačiau jei pažvelgsime į prokariotus, labai įmanomi tokie policistroniniai genai, kaip ir operonai. Iš vienos lac mRNR galite gauti kelis baltymus.
Tačiau žmonėms, turintiems monocistroninius genus, galite koduoti kelias izoformas. Geras pavyzdys yra baltymų kinazė C: turite PKC-α, PKC-δ ir pan. Taigi kaip tai gali būti? Iš dalies galite pažvelgti į sujungimą. Tai, kas iš pradžių transkribuojama iš jūsų žmogaus geno, yra pre-mRNR, nes visame gene yra intronų ir egzonų. Spliceosoma žino, kur iškirpti intronus, ir jūs techniškai gaunate subrendusią mRNR, sudarytą tik iš egzonų ir baltymų kodų.
Tačiau ypatingais atvejais RNR surišantys baltymai ir kartais kartu su spliceosomų mechanizmais, kartais kenkdami alternatyviai sujungti kokį nors kitą intronų ir egzonų derinį (kartais intronai išlaikomi!). Taigi iš PKC geno jūs vis tiek gaunate PKC, bet kitokią jo izoformą. Skirtingi baltymai, kuriuos išreiškia skirtingų tipų ląstelės ar audiniai ir kurie gali sąveikauti su sujungimo mechanizmais, gali priimti tą pačią genetinę informaciją, tą pačią išankstinę mRNR ir skirtinga polipeptidai iš jo.
Be policistroninio atvejo, yra ir kita galimybė, kad viena mRNR duoda kelis baltymus. Turėdamas omenyje vieną mRNR, turiu omenyje, kad RNR jokiu būdu nekeičiama dėl RNR redagavimo ar kitų mechanizmų.
Vertimas gali būti pradėtas kitose vietose, dėl kurių gaminami skirtingi baltyminiai produktai (Touriol ir kt., 2003). VEGF yra vienas iš genų, rodančių šį reiškinį. Tačiau tikslūs veiksniai, reguliuojantys vertimo pradžios vietos pasirinkimą, nėra labai gerai žinomi. Tačiau atrodo, kad pagrindinis mechanizmas yra alternatyvių pradžios vietų maskavimas įvairiais veiksniais, tokiais kaip antrinės struktūros ir (arba) trans reguliavimo veiksniai.
Panašiai galima praleisti stop kodoną. Tai dažnai pastebima atvejuUAG
(Gintaro spalvos) stop kodonas. Šis reiškinys vadinamas gintaro slopinimu (žr. Šį įrašą). Vėlgi, šį reiškinį reguliuojantys veiksniai nėra gerai žinomi.
Visa tai pasakęs, esu 100% tikras, kad jūsų vadovėlyje kalbama tik apie policistronines mRNR.
6.4: Baltymų sintezė
- Prisidėjo Suzanne Wakim ir amp Mandeep Grewal
- Butte koledžo profesoriai (ląstelių molekulinė biologija ir augalų mokslas).
Centrinė biologijos dogma
Tavo DNRarba dezoksiribonukleino rūgštis, turi genus, kurie lemia, kas tu esi. Kaip ši organinė molekulė gali kontroliuoti jūsų savybes? DNR yra nurodymai visiems baltymams, kuriuos gamina jūsų kūnas. Baltymaisavo ruožtu nustatykite visų savo ląstelių struktūrą ir funkciją. Kas lemia a baltymas& rsquos struktūra? Jis prasideda seka amino rūgštys kurie sudaro baltymą. Instrukcijos, kaip gaminti baltymus su teisinga aminorūgščių seka, yra užkoduoti DNR.
Paveikslas ( PageIndex <1> ): Transkripcija ir vertimas (baltymų sintezė) ląstelėje.
DNR randama chromosomose. Eukariotinėse ląstelėse chromosomos visada lieka branduolyje, tačiau baltymai gaminami ribosomose citoplazmoje arba grubiajame endoplazminiame tinkle (RER). Kaip DNR nurodymai patenka į baltymų sintezės vietą už branduolio ribų? Atsakingas kitas nukleino rūgšties tipas. Ši nukleino rūgštis yra RNR arba ribonukleino rūgštis. RNR yra maža molekulė, kuri gali prasiskverbti pro branduolinės membranos poras. Jis perneša informaciją iš DNR branduolyje į ribosomą citoplazmoje ir padeda surinkti baltymą. Trumpai tariant:
DNR ir rarr RNR ir rarr baltymai
Šios įvykių sekos atradimas buvo pagrindinis molekulinės biologijos etapas. Jis vadinamas centrinė biologijos dogma. Du procesai, susiję su centrine dogma, yra transkripcija ir vertimas.
Paveikslas ( PageIndex <2> ): transkripcijos ir vertimo apžvalga. Viršutiniame skydelyje rodomas genas. Geną sudaro atviras skaitymo rėmas (dar žinomas kaip kodavimo seka), kurį papildo reguliavimo sekos. Geno pradžioje reguliuojančioje sekoje yra promotorius, kuriame RNR polimerazė prisijungia ir pradeda transkripciją. Atviro skaitymo rėmo pabaigoje reguliavimo sekoje yra terminatorius (nerodomas.) Viduriniame skydelyje rodoma išankstinė mRNR, kuri modifikuojama išskiriant intronus ir išlaikant egzonus. Tai vadinama po transkripcijos modifikavimu. Subrendusioje mRNR yra 5 'dangtelis ir poli-A uodega. Apatiniame skydelyje rodoma baltymų sintezė per vertimą.
RNR (ribonukleino rūgšties) tipai: 4 tipai
Tai gausiausia RNR (70-80% viso), kuri turi 3-4 tipus. Kai kurie jo tipai (23S, 28S) yra ilgiausi iš visų RNR. Kaip rodo pavadinimas, rRNR yra ribosomų sudedamoji dalis.
Čia jis yra susuktas tarp baltymų molekulių ir virš jų. Priklausomai nuo sedimentacijos koeficiento, eukariotų RNR yra keturių tipų – 28S, 18S, 5.8S ir 5S.
Prokariotinės ribosomos turi trijų tipų RNR - 23S, 16S ir 5S. 28S, 5.8S ir 5S (23S ir 5S prokariotuose) yra didesniame ribosomos subvienete, o 18S (16 S prokariotuose) yra mažesniame ribosomos subvienete. rRNR yra transkribuojama ilgesnės 45S grandinės forma eukariotuose ir 30S prokariotuose.
Eukariotinėje transkripcijoje išdėstymas 5 ′ → 3 ′ kryptimi yra 18S - 5,8S - 28S. Prieš pašalinant tarpinę RNR, įvyksta keletas metilinimo būdų. Pašalinus tarpinę RNR, transkriptas suskaidomas į 2-3 dalis. 5S dažnai transkribuojamas atskirai.
i) rRNR suriša baltymų molekules ir sukuria ribosomas,
(ii) У 18S rRNR pabaiga (16S prokariotuose) turi nukleotidus, papildančius mRNR dangtelio srities nukleotidus.
(iii) 5S rRNR ir jį supantis baltymų kompleksas suteikia tRNR surišimo vietą.
rRNR susiejamos su specifiniais baltymais ir sudaro ribosomų subvienetus. Prokariotinės ribosomos 50S subvienete yra 23S rRNR, 5S rRNR ir maždaug 32 baltymų molekulės. Prokariotinės ribosomos 30S subvienetas turi 16S rRNR ir apie 21 baltymo molekulę.
Eukariotinės ribosomos 60S subvienete yra 28S rRNR, 5S rRNR, 5,8S rRNR ir apie 50 baltymų molekulių. Eukariotinės ribosomos 40S subvienetą sudaro 18S rRNR ir maždaug 33 baltymų molekulės.
Tipas # 2. Perneškite RNR (tRNR):
Jis taip pat vadinamas tirpiu arba sRNR. Yra daugiau nei 100 tRNR tipų. Perkeliama RNR sudaro apie 15% visos RNR. tRNR yra mažiausia RNR, turinti 70–85 nukleotidus ir nusėdimo koeficientą 4S. Keletas jo nukleotidų azoto bazių yra modifikuojamos, pvz., Pseudouridinas (ψ), dihidrouridinas (DHU), inozinas (I).
Tai sukelia kitaip viengrandės tRNR susukimą į L formos formą (trijų matmenų ir shysional, Klug, 1974) arba į dobilus panašią formą (dvimatė, Holley, 1965). Maždaug pusė nukleotidų yra suporuoti bazės, kad susidarytų suporuoti stiebai. Penki sritys yra nesuporuotos arba vienos grandinės – AA surišimo vieta, T ψ С kilpa, DHU kilpa, papildoma ranka ir antikodono kilpa.
i) Antikodonas:
Jį sudaro trys azoto bazės, skirtos atpažinti ir prijungti prie mRNR kodono.
ii) AA rišimo vieta:
Jis yra 3 ′ gale priešais antikodoną ir turi CCA -OH grupę. Ši CCA grupė pridedama po transkripcijos (5 ir#8242 galiniai lokiai G). Amino rūgštis arba AA surišimo vieta ir antikodonas yra dvi tRNR atpažinimo vietos.
iii) T ψ C kilpa:
Jame yra pseudouridino. Kilpa yra vieta prisijungti prie ribosomų,
(iv) DHU kilpa:
Kilpoje yra dihidrouridino. Tai yra aminoacilo sintetazės fermento surišimo vieta,
(v) Papildoma ranka:
Tai yra kintamos vietos ranka arba kilpa, esanti tarp T ψ C kilpos ir antikodono. Tikslus papildomos rankos vaidmuo nežinomas.
(i) tRNR yra adapterio molekulė, skirta aminorūgštims perkelti į ribosomas polipeptidų sintezei. Skirtingoms aminorūgštims yra skirtingos tRNR. Kai kurias aminorūgštis gali paimti 2–6 tRNR. tRNR neša specifines aminorūgštis tam tikruose polipeptidų sintezės taškuose pagal mRNR cidonus.
Kodonus atpažįsta tRNR antikodonai. Konkrečios aminorūgštys atpažįstamos pagal tam tikrus aktyvinančius arba aminoacilo sintetazės fermentus,
(ii) Jie turi peptidilo grandines virš mRNR.
Tipas # 3. Pasiuntinio RNR (mRNR):
Tai ilga RNR, kuri sudaro 2–5% viso RNR kiekio. Jis pateikia nurodymus iš DNR, kaip susidaryti tam tikro tipo polipepą ir sytidą. Instrukcijos yra bazinėje jo nukleotidų sekoje. Ii vadinamas genetiniu kodu. Trys gretimos azoto bazės nurodo tam tikrą aminorūgštį.
Virš ribosomų susidaro polipepas ir šytidas. mRNR prisijungia prie ribosomų. tRNR yra skatinamos tam, kad amino rūgštys būtų įtrauktos į tam tikrą seką pagal kodonų seką, esančią virš mRNR. mRNR turi metilintą sritį 5 ir#8242 galuose.
Jis veikia kaip dangtelis, skirtas prijungti prie ribosomų. Po Cap seka iniciacijos kodonas (AUG) iš karto arba po mažos nekoduojančios srities. Tada yra kodavimo sritis, po kurios eina užbaigimo kodonas (UAA, UAG arba UGA). Tada 3’ gale yra nedidelė nekoduojanti sritis ir poli A sritis (9.24 pav.). MRNR gali nurodyti tik vieną polipeptidą arba kelis jų.
Pirmasis vadinamas monocistroniniu, o antrasis - policistriniu. Policistroninė mRNR dažniau pasitaiko prokariotuose. Eukariotinė mRNR paprastai yra monocistroninė.
MRNR gyvavimo laikas taip pat kinta. Kai kuriose žemesnėse formose tai trunka nuo kelių minučių iki kelių valandų. Kita vertus, atrodo, kad aukštesnių formų mRNR turi ilgą gyvenimą. Praėjus kelioms dienoms, kai atsiranda jaunų raudonųjų kraujo kūnelių, kurie ir toliau formuoja hemoglobiną net tada, kai branduolys yra išsigimęs.
i) mRNR turi užkoduotą informaciją, skirtą išversti į polipeptido formą ir diegimą.
(ii) Atvirkštinės transkripcijos būdu jis gali sudaryti kompaktiškus genus, kurie naudojami genų inžinerijoje. Šis reiškinys taip pat pasitaiko gamtoje ir pridėjo tam tikrų genų genomuose,
Modeliuokite polipeptidų sintezės procesą
Visas transkripcijos procesas vyksta 3 etapais. Jie yra:
- Inicijavimas:
- Panašiai kaip replikacija, DNR dviguba spiralė atsiskleidžia ir sudaro transkripcijos burbulą.
- Vandenilio ryšiai tarp dviejų antilygiagrečių grandžių nukleotidų bazių porų nutrūksta, sukuriant dvi atskirtas grandines – šabloninę grandinę (3’→5’) ir nemablinę grandinę (5’→3’).
- Nesuvyniotoje DNR yra tam tikra seka, kuri rodo transkripcijos inicijavimo vietą, žinomą kaip promotorius.
- RNR polimerazės fermentas prisijungia prie promotoriaus ir pradeda pridėti papildomas bazes prie šablono grandinės, procesas panašus į replikaciją. Vienintelis skirtumas yra tas, kad mRNR atveju azoto bazę timiną pakeičia Uracil.
- RNR polimerazės fermentas juda išilgai 3 ’→ 5’ šablono grandinės ir prideda naujų nukleotidų bazių porų, papildančių šabloninę grandinę.
- Pridėjus naujų bazinių porų nukleotidų, RNR grandinė vis ilgėja.
- RNR polimerazė susiduria su apibrėžta DNR seka, žinoma kaip terminatorius, kuri veikia kaip nutraukimo stabdymo signalas. Kai tik ji susiduria su šia seka, transkripcija sustoja.
- Naujai susintetinta mRNR yra žinoma kaip besiformuojanti mRNR arba pre-mRNR (kryptis 5 ’→ 3’) ir prieš patekdama į vertimo fazę, ji bus šiek tiek pakeista. modifikacijos po vertimo. Kai kurie iš jų yra:
- Kai kuriose naujai sukurtos mRNR dalyse yra sekų, kurios nekoduoja baltymų. Procese, vadinamame sujungimas, šios nekoduojančios sekos (taip pat vadinamos intronai) pašalinami ir kodavimo regionai (žinomi kaip egzonai) yra sujungti.
- Kai keliaujant į ribosomą mRNR yra veikiama citoplazminės aplinkos, yra tikimybė, kad ją sunaikins tam tikri citoplazminiai fermentai, vadinami ribonukleazės. Norėdami to išvengti, 5 ’gale yra 7-metilguanozino dangtelis, o 3’ gale-maždaug 250 adenino liekanų, vadinamų poli (A) uodega.
Vertimas:
- Procesas, kurio metu mRNR transkribuojama į baltymą.
- Apima dviejų tipų RNR tRNR ir mRNR.
- Vyksta ribosomoje.
- Prieš pradedant vertimą, nukleotidų bazių poros yra suskirstytos į grupes po 3, žinomas kaip kodonai. Kiekviename kodone yra 3 nukleotidų bazių poros, sudarytos derinant A, U, G ir C.
- Iš galimų 64 kodonų 61 kodonas koduoja skirtingas aminorūgštis, kurios yra po transliacijos sintezuoto polipeptido/baltymo pagrindai. Kiti 3 kodonai veikia kaip vertimo proceso užbaigėjai ir vadinami stop kodonais.
- Amino rūgštis atneša tRNR molekulės.
Visas vertimo procesas taip pat suskirstytas į 3 etapus:
- Inicijavimas:
- Kai tik nustatomas starto kodonas AUG, du ribosomos subvienetai, didelis subvienetas ir mažasis subvienetas, susijungia kartu.
- tRNR molekulėje yra pradinio kodono AUG aminorūgštis, metioninas. TRNR molekulėje yra antikodono sritis, papildanti mRNR kodonus, leidžianti jiems prisijungti.
- Ribosoma juda išilgai mRNR ir nuolat prideda aminorūgščių pagal kodoną mRNR. Antrojo kodono aminorūgštis sudaro peptidinį ryšį su pirmojo kodono aminorūgštimi ir taip pat, kaip juda ribosoma, kiekviena nauja aminorūgštis sudaro ryšį su ankstesne, sudarydama polipeptidinę grandinę.
- Kai peptido grandinė pailgėja, ribosoma yra padalinta į tris vietas. A vieta yra vieta, kur naujos tRNR molekulės patenka į ribosomą, P vieta yra ta, kur susidaro peptidiniai ryšiai, o E vieta yra išėjimo vieta, iš kurios tuščios tRNR molekulės, kurių aminorūgštys jau yra susietos su esamomis amino rūgštimis, išeina iš ribosomos.
- Polipeptidinė grandinė tęsiasi tol, kol aptinkamas bet kuris iš trijų stop kodonų UAA, UAG arba UGA. Kai ribosoma susiduria su stop kodonu, ji sukelia įvykių seriją, atpalaiduojančią polipeptidinę grandinę.
- Ribosomų subvienetai išsiskiria, kai tik išsiskiria polipeptido grandinė.
- Polipeptido grandinė patiria skirtingus struktūrinius pakeitimus, kad susidarytų funkcinis baltymas.
iRNR ir tRNR svarba:
- mRNR laikoma pirmąja genų išraiška.
- Jame yra informacija apie tikslią baltymų sintezę, o kiekvienos rūšies baltymai, pagaminti iš mRNR grandinės, sprendžiami pagal kodo išdėstymą grandinėje.
- tRNR molekulės yra aminorūgščių, kurios yra baltymų molekulių stuburai, nešėjai.
Polipeptidų sintezės svarba:
- Baltymų, atliekančių įvairias funkcijas mūsų kūne, kūrimui. Pavyzdžiui, baltymai aktinas ir miozinas stiprina mūsų raumenis.
- Norint sukurti fermentus, kontroliuojančius skirtingus ląstelių viduje vykstančius biocheminius kelius. Pavyzdžiui, ląstelių kvėpavimas atliekamas keliais etapais, kuriuos kontroliuoja skirtingi fermentai.
- Baltymai kontroliuoja skirtingas kiekvieno gyvo organizmo savybes. Taigi, mes apskritai esame dėl skirtingų baltymų išraiškų tipų. Be polipeptidų sintezės gyvenimas būtų buvęs mažas, o mūsų egzistavimas nebūtų labai kitoks nei dabar.
- Polipeptidų sintezė sudaro produktus, būtinus replikacijai, transkripcijai ir vertimui atlikti.
Aplinkos poveikis fenotipinei išraiškai:
- Fenotipo raišką dažnai kontroliuoja aplinkos veiksniai.
- Pavyzdžiui, natūralūs veiksniai, tokie kaip šviesa, temperatūra, maistinių medžiagų prieinamumas, vanduo ir kt., Gali turėti įtakos augalų fenotipinei išraiškai.
- Aplinkos įtakos fenotipui pavyzdys yra hortenzijos. Hortenzijos yra skirtingos gėlių spalvos (rožinės ir mėlynos spalvos) augalai, priklausomai nuo dirvožemio, kuriame jie yra (aplinkos), PH. Dirvožemiai, kurių pH yra mažesnis nei 5 (rūgštiniai), yra mėlyni, o dirvožemiai, kurių pH didesnis nei 7 (šarminis), yra rausvi.
Genų poveikis fenotipinei išraiškai:
Sąveika tarp genų gali turėti įtakos fenotipinėms išraiškoms. Kai kurie pavyzdžiai yra šie:
Mutacijų priežastys
Mutacijos gali būti spontaniškos arba sukeltos. Jie taip pat gali atsirasti DNR replikacijos proceso metu. Štai keletas svarbių mutacijų priežasčių.
Spontaniškos mutacijos
Kai kurios mutacijos gali atsirasti spontaniškai bet kokio tipo ląstelėse. Dauguma tokių mutacijų pastebimos labai daugėjančiose ląstelėse, tokiose kaip žarnyno ląstelės, odos ląstelės ir tt. Jos atsiranda 10–4–10–7 dažniais vienai kartai vienoje ląstelėje. Šie spontaniškų mutacijų molekuliniu lygiu pokyčiai gali atsirasti.
- Tautomerizacija, kai vandenilio atomo padėtis keičiama keičiant bazės poravimą dėl skirtingo vandenilio jungimosi modelio.
- Depuracija, purino bazė prarandama, todėl vieta tuščia.
- Deaminacija, amino grupės hidrolizė keičia bazę iš citozino į uracilą ir adenino į hipoksantiną.
Tokios mutacijos gali atsirasti normaliose sveikose ląstelėse ir net nulinė tikimybė, kad jos bus paveiktos.
Mutacijos DNR replikacijos metu
Nepaisant efektyviausio įrodymų skaitymo, DNR replikacijos metu gali atsirasti tam tikrų mutacijų. Tai apima nukleotido pridėjimą, nesuderintą suporavimą ir nukleotidų ištrynimą. Tokias mutacijas paprastai pašalina DNR taisymo sistema. Jie pereina į kitą kartą tik sugedus DNR atkūrimo mechanizmui.
Sukeltos mutacijos
Daugumą mutacijų sukelia išoriniai aplinkos veiksniai. Tokie veiksniai, kurie kenkia DNR ir sukelia mutacijas, vadinami kancerogenais.
Kancerogenai turi dvi pagrindines cheminių kancerogenų ir spinduliuotės rūšis.
Cheminiai kancerogenai
Jie apima penkias pagrindines cheminių junginių klases.
- Policikliniai aromatiniai angliavandeniliai, tokie kaip benzopirenas, esantys cigaretėse
- Aromatinis aminas, pvz., 4-acetilaminofluorenas
- Nitrozaminai, tokie kaip dietilnitrozaminas ir dimetilnitrozaminas
- Vaistai, tokie kaip ciklofosfamidas ir dietilstilbestrolis
- Natūralūs junginiai, tokie kaip aflatoksinas, kurį gamina kai kurie grybai
Šie cheminiai junginiai gali sukelti mutacijas įvairiais mechanizmais.
Radiacijos
Ląstelių poveikis skirtingų tipų spinduliams taip pat sukelia genų mutacijas. Labiausiai kenksmingos spinduliuotės yra UV ir jonizuotos spinduliuotės, tokios kaip rentgeno spinduliai.
Jie gali sukelti šių tipų DNR pažeidimus.
- Pirimidino dimerų susidarymas DNR grandinėje
- Bazių pašalinimas iš geno, dėl kurio susidaro apurino arba apirimidino vietos
- Vienos ar dvigubos grandinės pertraukos DNR
- DNR grandinių kryžminis susiejimas
Baltymų vertimas sergant Parkinsono liga
J.W. Kimas,. V.L. Dawsonas, sergantis Parkinsono liga, 2017 m
1.1 Vertimas eukariotinėse ląstelėse
Eukariotuose subrendusios mRNR po sujungimo iš branduolio eksportuojamos į citozolį. Dangtelį surišantis eukariotinis iniciacijos faktorius 4F (eIF4F), kompleksas, kurį sudaro eIF4E, eIF4G, eIF4A, jungiasi prie mRNR ir jas aktyvina. Naudojant iniciacijos veiksnius, tokius kaip eIF1, eIF1A ir eIF3, mažas ribosomų subvienetas (40S eukariotuose) ir tretinis kompleksas, susidedantis iš metionil-tRNR (Met-tRN A i Met), eIF2 ir GTP, sudaro 43S iš anksto kompleksas (PIC). eIF4F dangtelio kompleksas įdarbina PIC į mRNR ir sudaro 48S inicijavimo kompleksą. Kai susidaro 48S kompleksas, jis nuskaito mRNR, kol randa pradžios kodoną. Pripažinus pradinį kodoną, trijų dalių komplekse esantis GTP hidrolizuojamas naudojant eIF5, eIF2 specifinį GTPazę aktyvinantį baltymą (GAP). eIF5 ir eIF5B palengvina iniciacijos veiksnių disociaciją ir didelio ribosomų subvieneto (60S eukariotuose) sujungimą. Didelis subvienetas prisijungia ir sudaro 80S ribosomą, kuri turi peptidiltransferazės aktyvumą ir taip sintezuoja polipeptidą, sudarydama peptidinius ryšius tarp aminorūgščių. Naudojant eukariotinio pailgėjimo faktorių 2 (eEF2), aminoacil-tRNR įdarbinama į ribosomos akceptoriaus vietą (A vietą). Tarp peptidilo (P) ir A vietų amino rūgščių susidaro naujas peptidinis ryšys. eEF2 taip pat skatina ribosomų translokaciją, o visas ciklas kartojasi tol, kol ribosoma susiduria su stop kodonu. Stopkodone vietoje įkrautos tRNR atpalaidavimo faktoriai priartėja prie P vietos ir tarpininkauja baltymų sintezės nutraukimui (9.1 pav.). 4
9.1 pav. Vertimo inicijavimas eukariotinėse ląstelėse.
Kanoninis eukariotų vertimo inicijavimo kelias yra padalintas į septynis skirtingus etapus. (1) mRNR aktyvacija: mRNR aktyvuojama formuojant eIF4F kompleksą, poli-A surišantį baltymą (PABP) prisijungimas prie poli-A uodegos ir vėlesnė mRNR cirkuliacija. m 7 G: 7-metilguanozino „dangtelis“ eIF4F dangtelį surišantis kompleksas susideda iš eIF4E, eIF4G ir eIF4A. „eIF4E“ tiesiogiai jungiasi prie „m7G“ dangtelio, „eIF4G“ veikia kaip pastolių baltymas, o „eIF4A“ yra RNR helikazė, kurios funkcijai padeda eIF4B. IRES: vidinė ribosomų patekimo vieta yra kelių tipų IRES, kurių iniciacijos faktoriaus reikalavimai yra skirtingi. (2) Prisirišimas prie mRNR: trijų komponentų kompleksas susideda iš eIF2, Met-tRN A i Met iniciatoriaus tRNR ir GTP. 43S PIC sudaro 40S mažas subvienetas, trivietis kompleksas, eIF1, eIF1A, eIF3 ir eIF5. 43S PIC įdarbinamas į aktyvintą mRNR sąveikaujant tarp iniciacijos veiksnių, pirmiausia sąveikaujant su eIF4G-eIF3. (3) 5–3 ′ nuskaitymas: 43S PIC prisijungia prie suaktyvintos mRNR, kad sudarytų 48S inicijavimo kompleksą ir pradėtų nuskaityti. Pažymėtina, kad yra IRES tipo (kriketo paralyžiaus virusas), kurio inicijavimui nereikia nuskaityti. (4) Pradėti kodono atpažinimą. (5) Iniciacijos faktoriaus disociacija (6) 60S prisijungimas: žinoma, kad po kodono atpažinimo pradžios eIF5 ir eIF5B tarpininkauja su eIF2 susijusiai GTP hidrolizei, iniciacijos faktoriaus disociacijai ir 60S subvieneto prisijungimui. (7) 80S komplekso susidarymas: suformavus 80S kompleksą, pailgėjimo etapas pavyksta.
eIF2 yra vienas iš pagrindinių reguliavimo tikslų inicijuojant transliaciją. eIF2 yra trijų komponentų komplekso komponentas ir jungiasi prie GTP ir Met-tRN A i Met. Tiksliau, jis pristato Met-tRN A i Met į 40S mažą ribosomų subvienetą. Naudojant kitus iniciacijos veiksnius, trišalis kompleksas sudaro 48S iniciacijos kompleksą ir leidžia 40S subvienetui nuskaityti, rasti pradžios kodoną ir pradėti baltymų sintezę. Kai 48S kompleksas suranda pradžios kodoną, GTP hidrolizuojamas iki BVP, o tai yra esminis žingsnis iniciacijos faktoriaus disociacijai ir 60S didelio subvieneto sujungimui. eIF2 yra heterotrimerinis baltymas, susidedantis iš alfa, beta ir gama subvienetų. Seriną 51 ant eIF2α gali fosforilinti įvairios kinazės, reaguodamos į streso signalus, o fosforilintas eIF2α yra atsparus eIF2B guanino nukleotidų mainų faktoriaus (GEF) aktyvumui, todėl išlieka neaktyvi eIF2-BVP-tRNRI būsena. 1,2 Taigi, jis sumažina aktyvų trijų komponentų kompleksų prieinamumą ir taip sumažina visuotinę baltymų sintezę, pavyzdžiui, streso sąlygomis. Taip pat žinoma, kad eIF2α fosforilinimas padidina genų, turinčių į stresą reaguojančių funkcijų, pavyzdžiui, transkripcijos faktoriaus 4 (ATF4) aktyvavimą, ekspresiją per atviro skaitymo rėmo (uORF) transliacijos reguliavimą. 5,6 uORF tarpininkaujantis reguliavimas dalyvauja starto kodono atrankoje, kai išdėstomi skirtingi starto kodonai, gali būti pasirenkami skirtingi ORF, todėl gaminami skirtingi baltymai. Trumpai tariant, kai trijų komponentų komplekso prieinamumas yra mažas, 48S komplekso pradžios kodono atpažinimas yra apsunkintas ir pradžios kodono atrankos balansas yra iškreiptas link pasroviui esančių pradžios kodonų. Keletas į stresą reaguojančių genų turi kelis uORF, koduojančius nefunkcionalius genų produktus. Įprastomis sąlygomis uORF neleidžia išversti pagrindinio ORF. Tačiau, kai trinaris kompleksas yra išeikvotas, pirmenybė teikiama pasroviui esantiems pradžios kodonams, dėl kurių susidaro norimo funkcinio baltymo sintezė. 1, 2, 5 Pažymėtina, kad įrodyta, kad eIF2α tarpininkaujantis transliacijos reguliavimas vaidina svarbų vaidmenį procesuose, susijusiuose su neuronais, tokiuose kaip sinapsinis plastiškumas ar neurodegeneracija. 7–9
5 modulis / 3 klausimo klausimas
Iki šiol, praėjusiomis savaitėmis, palietėme, kaip genetinė variacija palaiko rūšies tęstinumą. Taip pat ištyrėme, kaip genetinė variacija gali būti sukurta naudojant įvairius procesus, vykstančius mejozės metu, pavyzdžiui, perėjimą, nepriklausomą asortimentą ir atsitiktinę segregaciją. Taip pat lytinių ląstelių apvaisinimo metu.
Anksčiau 1 savaitės užrašuose trumpai minėjome, kad organizmo genas prisideda prie organizmo savybių – struktūros, fiziologinių ir elgsenos. Šią savaitę sužinosime, kaip organizmo genas koduoja specifinę polipeptidinę grandinę, kuri naudojama baltymams gaminti. Baltymai lemia organizmo fenotipą, taip pat fiziologinius ir elgesio bruožus. Pavyzdžiui, baltymas, koduojantis organizmo akių spalvą (fenotipas – fizinė/struktūrinė savybė)
Svarbu pažymėti, kad gyvų organizmų baltymų sintezės procesas gamina baltymus, kuriuos lemia organizmų genai. Geno apibrėžimas yra DNR segmentas. Taigi, prieš pasinerdami į baltymų sintezės procesą, turime suprasti, kaip DNR egzistuoja gyvuose prokariotuose ir eukariotuose.
1 mokymosi tikslas - sukurkite tinkamas reprezentacijas, kad modeliuotumėte, kokiomis formomis DNR egzistuoja prokariotuose ir eukariotuose
Yra dviejų tipų DNR, būtent chromosominė DNR ir ekstrachromosominė DNR.
Skirtumas tarp šių dviejų yra tas, kad Pirmasis yra ląstelės branduolyje kadangi pastarasis yra už ląstelės branduolio. Atminkite, kad organizme yra daug ląstelių
Plazmidės yra apskritas DNR molekulės kurie randami už branduolio ribų prokariotų ląstelės. Taigi jie yra ekstrachromosomų DNR rūšis.
Mitochondrijų DNR ir chloroplastų DNR taip pat klasifikuojamos kaip ekstrachromosominės DNR, nes jos nėra ląstelės branduolyje. Šie dviejų tipų apskritas DNR randama eukariotuose.
Chromosomos klasifikuojamos kaip linijinė chromosomų DNR kaip juose yra linijinis DNR ir yra ląstelės branduolyje. Chromosomos randamos eukariotų ląstelėse.
Žemiau esančioje lentelėje pabrėžiami daugiau skirtumų tarp DNR, esančios prokariotų ir eukariotų ląstelėse.
Dabar, kai kalbėjome apie skirtingas DNR formas, kuriomis gali egzistuoti eukariotai ir prokariotai, pažvelkime į šias skirtingas DNR formas per keletą vaizdinių diagramų.
Prokariotai - apskrito DNR citoplazmoje su plazmidžių modeliu
Prokariotai turi žiedinė DNR kaip parodyta diagramoje. Bakterijų atveju ji turi apskritą bakterinę DNR.
Atkreipkite dėmesį, kad bakterijų DNR yra dvigubos grandinės, tačiau ji yra apskrito formos.
Prokariotuose taip pat yra plazmidės kurie yra apskritos DNR molekulės.
Eukariotai – branduolinės DNR modelis
Eukariotai - mitochondrijų DNR modelis
Eukariotai – chloroplasto DNR modelis
Dabar panagrinėkime, kaip DNR dalyvauja baltymų sintezės procese, kai pagaminti baltymai lemia gyvų organizmų savybes (fizines, fiziologines ir elgesio savybes).
Mes Pirmas sutelkti dėmesį į baltymų sintezę eukariotų kuri susideda iš dviejų atskirti etapai. y., transkripcija ir vertimas. Tada po to, mes išnagrinėsime baltymų sintezę prokariotai.
2 mokymosi tikslas :
Modeliuokite polipeptidų sintezės procesą - transkripcija
*Klaida diagramoje: Ribonucleopotvynis Trifosfatas turėtų perskaityti „Ribonukleo“pusėje trifosfatas. Tai yra RNR nukleotidai.
RNR nukleotidai skiriasi nuo DNR nukleotidų nereikia sudėtyje yra timino azoto bazės. Vietoj to jie turi uracilo (U) azoto bazę. Be to, jie skiriasi savo cukraus molekule. Konkrečiau,
A RNR nukleotidas gali turėti – C, G, A arba U azoto bazės. Kiekvienas nukleotidas turi ribozė cukraus ir fosfatų grupė.
A DNR nukleotidas gali turėti - G, C, A arba T azoto bazė. Kiekvienas nukleotidas turi dezoksiribozės cukraus ir fosfatų grupė
Eukariotuose, transkripcija yra pirmasis etapas dviejų etapų baltymų sintezės procesas.
Transkripcija („Perrašymas“) yra procesas, kurio metu genetinė informacija apie geną, esantį DNR grandinėje, nukopijuojama į mRNR molekulę, kuri yra sintezuojama proceso metu.
1 žingsnis: RNR polimerazė (fermentas) prisijungia prie DNR promotoriaus sekos sritis, nutraukiant vandenilio jungtis, kurios yra sujungtos azoto bazėmis. Dėl to atsiranda atsipalaidavimas skyrius DNR dvigubos spiralės. Šis procesas žinomas kaip iniciacija.
Atkreipkite dėmesį, kad RNR polimerazė neišvynioja visos DNR molekulės, o tik sekciją, susidedančią iš geno, kuris reikalingas tam tikros polipeptido grandinės kodavimui.
2 žingsnis: DNR dalis yra atsukta, kad galėtų veikti laisvos ribonukleozido trifosfato molekulės papildomos bazinės poros su šablonine DNR grandine. Tai yra, Adeninas bus suporuotas su Uracil, o citozinas - su Guaninu.
Atkreipkite dėmesį, kad yra NE timino bazę ribonukleozido trifosfato molekulėse, jos pakeičiamos Uracil. Taip yra todėl, kad mRNR molekulę sudaro Uracilis, Adeninas, Citozinas ir Guaninas, o DNR grandinę sudaro Timinas, Adeninas, Citozinas ir Guaninas.
PASTABA: Perrašoma tik viena DNR grandinė (šablono grandinė).
Įdomus punktas apie fermentus: Daugumos fermentų pavadinimai baigiasi „ase“. Pavyzdžiui, DNR polimerasase, RNR polimerasase ir sraigtasase.
3 žingsnis: RNR polimerazė juda pasroviui DNR (nuo 3 ′ iki 5 ′, kaip parodyta diagramoje), nes daugiau azoto bazių šablono grandinėje yra suporuotos su ribonukleozido trifosfatu. Šie laisvieji RNR nukleotidai randami branduolinė sula, tai yra tas pats vieta, kur DNR replikacijos metu randami laisvieji nukleotidai. Šis procesas yra žinomas kaip pailgėjimas arba kartais taip pat vadinamas dauginimu, nes daugiau RNR nukleotidų yra suporuojami su azotinėmis bazėmis šablono grandinėje. Kai RNR polimerazė juda pasroviui nuo DNR, fermentas sukasi atgal DNR už jos reforma dviguba spiralė.
4 žingsnis: Transkripcijos plitimo stadija sustoja, kai RNR polimerazė pasiekia a pabaigos seka. Čia fermentas išskiria ribonukleozido trifosfato grandinę iš komplekso, sukurdamas mRNR grandinę, kuri turi identišką genetinę informaciją kaip DNR koduojanti grandinė (skirtumas tik tas, kad yra uracilo, o ne timino), nes jis susidaro papildomai susiejant bazę naudojant šabloninę DNR grandinę.
Mokymosi tikslas #3 :
Modeliuokite polipeptidų sintezės procesą - Vertimas
Vertimas yra procesas, kurio metu mRNR informacija naudojama kuriant polipeptidinę grandinę ir nurodant jos aminorūgščių seką.
Polipeptidinė grandinė susideda iš aminorūgščių grandinės. Yra baltymų, kuriuos sudaro tik viena polipeptidinė grandinė tačiau yra ir baltymų, kurie yra sudaryti daugiau nei viena polipeptidinė grandinė.
1 žingsnis: The mRNA migrates out of the cell nucleus and into the cell’s cytoplasm via the nuclear membrane pore.
2 žingsnis: A small ribosomal unit attaches to the mRNA
3 žingsnis: Following the small ribosomal unit, the large ribosomal unit attaches to the mRNA
With the mRNA enclosed by the ribosome, it means that translation occurs within ribosomes. The rough endoplasmic reticulum (organelle) contains many ribosomes on its surface. This was from the Year 11 Preliminary HSC Biology Syllabus.
4 žingsnis: There are tRNA molecules found in the cytoplasm that have an anticodon. One anticodon is made up of three RNA nucleotides, each RNA nucleotide has a nitrogenous base – A, U, C or G. Each of these tRNA molecules can bind with a specific type of amino acid that is specific to its anticodon. This binding process requires the assistance of an enzyme (enzyme name not necessary for HSC Biology).
5 veiksmas: The mRNA codon specifies the tRNA, carrying an amino acid, with the complementary anticodon to bind with itself. The ribosome reads the mRNA codons so that the tRNA molecules with the correct anticodon bind with the correct mRNA codon.
Pastaba: Each codon (a sequence of three RNA nucleotide) on the mRNA strand will specify the tRNA anticodon for successful binding. For example, an mRNA with the codon AUC will specify and only allow an tRNA molecule with the UAG anticodon to bind with it.
In effect, each mRNA codon specifies a tRNA molecule (based on complementary anticodon) and, thus, specifies the amino acid. Hence, the amino acid is specific to the mRNA codon (as well as specific to tRNA anticodon, of course).
In the HSC Exam: You will be expected to know that each mRNA codon specifies an amino acid. This is why the translation table shows the mRNA codon that corresponds to an amino acid.
Step 6: As the next mRNA codon specifies the another tRNA to bind with it, the prior tRNA molecule will detach from the mRNA and ‘transfer’ its amino acid to the new tRNA molecule that entered the ribosome complex. The amino acids undergo a condensation chemical reaction to bond with each other via a peptide bond. As this elongation process of building the amino acid chain progresses, the ribosome unit moves along the mRNA to continue reading subsequent mRNA codons.
Step 7: The elongation process of building the amino acid chain stops when the ribosome complex reads the mRNA stop codon (a sequence of three RNA nucleotides). At this stage, a release factor comes into ribosome and binds with stop codon. This release factor causes the amino acid chain to separate from the tRNA molecule, resulting a polypeptide chain.
Step 8: The ribosome complex separates into its small and large ribosomal subunits and mRNA separates into its individual nucleotides, i.e. ribonucleoside triphosphate.
Step 9: The polypeptide chain coils up as the amino acids forms hydrogen bonding with each other. This single polypeptide can be a protein. (In diagram, I added extra amino acids, solely to depict coiling of polypeptide).
NOTE for Step 9: Whether or not this polypeptide is a protein will depend on the type of protein that the original organism’s gene was expressing at the start of protein-synthesis. However, if the expressed protein has only required one polypeptide chain then it will be called a protein. If the protein to be expressed requires more than one polypeptide, then the polypeptide chain form will interact and bond with other polypeptides which together will fold or coil to form the protein.
Protein Synthesis in Prokaryotes
What we have just explored is protein-synthesis in eukaryotes. But how does the process of protein-synthesis differ in prokaryotes? Let’s find out
In eukaryotes’ protein-synthesis there are regions called introns and exons. Exons are areas responsible gene expression and introns are non-coding regions of DNA that does not specify for an amino acid. Both of these DNA sequences get copied to the mRNA strand.
Before translation, splicing occurs where introns DNA segments are removed from the mRNA strand.
Dėl prokariotai, they have minimal introns and thus splicing is rarely occurs.
In prokaryotes, transcription and translation occur simultaneously rather as separate steps because prokaryotes’ DNA are not separated from the cytoplasm via nuclear membrane.
Lastly, each mRNA in prokaryotes contains genetic information from multiple genes . Comparatively, each mRNA in eukaryotes contain genetic information for only a vienas genas .
So, in general, this means one mRNA in a prokaryote can code for more than one polypeptide compared to one mRNA in an eukaryote
Learning Objective #4 - The importance of mRNA
Part of the transcription involves the creation of a mRNA molecule that contains nitrogenous bases that are complementary to those nitrogenous bases found in the template strand or identical to nitrogenous base to those bases found in the DNA coding strand (except that uracil is present rather than thymine).
From this, we can see that mRNA is important in ensuring that the organisms’ genes code for the correct mRNA codons. This allows the correct tRNA molecule with matching anticodons that correct the amino acid that corresponds to the mRNA codon to form the correct amino acid sequence for the polypeptide chain. Thus, the polypeptide chain(s) can fold correctly resulting in a correct protein structure and function.
I know the word ‘correct’ was used many times there but that was for you to understand how the amino acid attached to the mRNA is SPECIFIC to the mRNA codon!
So, how can i word this in the exam without being repetitive you say? Well, In the exam, you can write the following: The correct gene will allow the correct mRNA, formed from complementary base pair, to specify the correct tRNA carrying a specific amino acid to bind with the matching mRNA codon. This ensures that the right amino acids sequence of the resulting polypeptide chain and, hence, the correct protein to be created.
Learning Objective #4 - The importance of tRNA
The tRNA’s role is important in ensuring that it’s anticodon specifies and binds to the correct amino acid. This will ensure that the resulting polypeptide chain will have the right amino acid sequence that allow the protein-folding process to occur correctly. If not, the protein will not have the correct shape (primary structure)! The shape of the protein is critical in determining its function!
This can be seen in the example of enzymes, a type of protein.
Without enzymes, many metabolic processes such as cellular respiration simply nedarys occur as the reactants nedarys form chemical bonds with each other to create the products.
The enzymes involved in catalysing mammals’ metabolic processes are proteins. Enzymes allows reactions to occur with lower energy at faster rates. Enzymes work by binding reactants together at the enzymes’ active site to weaken their chemical bonds and create products.
The enzyme’s active site is critical in ensuring that the enzyme is able to attach the specific reactants by their specific shape. The enzyme’s active site and the specific reactants’ shape matches specifically! So, if the enzymes’ (protein) shape is not correct due to incorrect amino acid sequence in protein synthesis, the enzymes’ (protein) cannot correctly perform its function in catalysing the required metabolic process such as cellular respiration.
Without cellular respiration, the cells of the organism nedarys be able to able ATP (Energy). Without specific energy, the organism negali perform daily activities such as hunting for food, cell growth, cell repair, cell division, maintain its core temperature, or even walk.
This means that the organism will die.
Apart from enzymes being made up of proteins, it is important to note that proteins also specify an organism’s characteristics (structural/physical, physiological and behavioural traits). A structural (or physical) characteristic may be hair colour. The details of how this works is beyond the HSC Biology Syllabus.
In the final learning objective of this week’s notes, we will explore more examples of proteins, apart from enzymes which we just talked about, in terms of how their structure is related to their functions.
So, to wrap up, we should now realise that proteins are important. Protein shape is important to their function. Therefore, the right amino acid sequence is important as well as the right mRNA codon sequence and, hence, DNA is important.
Previously, we have touched on the importance of DNA in terms of how genetic variation (allele combinations) are important in specifying the right characteristics of an organism for tolerating against ambient environment’s selective pressures.
Now, we have touched on how DNA is important coding for the right protein which specifics for physical traits as well as catalysing necessary metabolic processes. We have come a long way already :)
Learning Objective #5 - Analyse the importance and function of polypeptide synthesis
This learning objective would be related to the purpose and importance in creating polypeptide chains and therefore proteins.
This has already been discussed towards the end of the the previous learning objective. So, scroll up a little to refresh your mind (if you are returning to this set of notes for exam revision).
However, to add on to what has already been said, here are some more pointers that is specific to this learning objective.
As already mentioned, gene expression refers to process whereby polypeptides are produced by the coding of genes. Hence, gene expression is part of the polypeptide synthesis and, thus, protein synthesis process. Polypeptide synthesis is a highly regulated process.
For example, our white blood cells only produce proteins known as antibodies to immobilise and defend against foreign matter such as bacteria when necessary. After a successful defence, our white blood cells will stop producing antibodies. That is, gene expression will stop (we will learn more about regulatory DNA sequences that control gene expression in Module 6).
While antibodies are only produced when the first and second line of defence has failed to defend against foreign matter such as bacteria.
Haemoglobin is a protein molecule that is inside our red blood cells are continuously produced in the bone marrow. Haemoglobin is a protein that is made up of four polypeptide chain and helps increase the amount of oxygen that our red blood cells can carry to our cells for cellular respiration.
Learning Objective #6 - Assess how genes and environment affect phenotypic expression
The relationship between genes and phenotypic expression
This has already been discussed. The flow chart below summarises the process of how genes are responsible for an organism’s traits via protein synthesis.
Gene —> mRNA —> tRNA attached to amino acid —> Polypeptide chain —> Protein —> Codes for a characteristic which can be structural, physiological or behavioural.
For example, a structural or physical trait can be eye colour.
In reality, most traits are specified by more than one gene.
The relationship between environment and phenotypic expression
So far, we have touched on how gene expression in protein synthesis is responsible for an organism’s phenotype.
However, what studies have found is that there are in fact many environmental factors that will affect an organism’s gene expression and thus phenotype
Some examples are outlined below.
The organism’s diet or availability of food/water: Pea plants that have limited availability of water would be shorter than pea plants that have access to abundant volumes of water, provided their pea plants are genetically identical.
pH of soil: Hydrangeas exhibit pink and blue colours depending on the pH of the soil. If the soil pH is less than 6, the hydrangeas will be blue. If the pH is greater than 7, they are pink. Hydrangeas colour are dependent on the concentration of aluminium ions in the soil where ion availability is affected by pH.
Temperature of ambient environment: Himalayan rabbits are found to have different fur colour based on temperature affecting their gene expression in producing fur pigments. Above thirty five degrees celsius, they have white fur (better at reflecting heat). Below thirty degrees celsius, they have black fur (better at absorbing and trapping heat).
You will learn about mutation in future modules. However, just to touch on it a little bit, mutations can also affect an organism’s phenotype by altering an organism’s DNA sequence. For example, UV radiation will modify the DNA sequence of a gene. If the mutation affects a gene that is a oncogene which controls cell growth, then the mutation may lead to uncontrolled growth of unspecialised cells (cancer cells). These unspecialised cells take the nutrients from surrounding specialised (useful) cells, leading to the death of specialised cells and increasing numbers of unspecialised cells (cancer cells). Such abnormal cell growth may appear as ‘bumps’ on an organism’s phenotype.
In short, you can think that Genotype + Environmental Factors = Phenotype.
Learning Objective #7 - Investigate the structure and function of proteins in living things
We have already briefly touched on the relationship between protein structure and function in living organisms. R
ecall that in learning objective #4, we used the example of enzymes (example of a type of protein) and their unique active site’s shape (protein structure) in catalysing specific chemical reactions by binding to specific reactants (protein function as catalyst for metabolic processes).
To add what we have already explored in learning objective #4, for this learning objective, we will explore couple of more examples of how proteins can perform various functions and how their structure help support the protein’s success in performing such activities.
Keratinas is a protein that has the function in providing the structure for an organism. Specifically, keratin provides the flexibility of an organism’s skin (protein’s function). The highly-coiled, rope-like protein structure of keratin allows the protein to stretch by without snapping (i.e. chemical bonds does not break), thus, allows the skin to withstand stretching forces.
Another example is involves protein that adopt the function as part of an organism’s immune response. In short, when a foreign substance such as a bacteria enters the organism’s blood stream, plasma B cells gets activated leading to the release of proteins called antibodies. These antibodies are produced (via gene expression) have the same shape as the antigen (proteins) on the bacteria. This allowed antibody to bind with the antigen and neutralizuoti the bacteria, preventing the bacteria to produce any toxic chemicals.
Note that this is an investigation task. So, if you wish you can do further research other types of proteins that exist in living organisms. During your research, you can then document how the protein’s structure is related to their specific function in supporting the survival of the living organism.
More on protein structure specifically
In terms of protein structure specifically, there can be four levels of structure for a protein:
Primary structure, secondary structure, tertiary structure and quaternary structure.
Primary structure – is related to the amino acid sequence of the polypeptide chain(s). The way amino acids are ordered will determine how chemical bonds can and cannot be formed between amino acids. The primary structure is critical in determining how the secondary, tertiary and quaternary structures (shape) would be like! Remember, protein shape is related to its function.
Secondary structure – is related to the way that each polypeptide chain will coil up into helixes by forming more hydrogen bonds between carboxyl and amine groups. Secondary structure is critical in providing chemical stability to polypeptide chains.
Tertiary structure – is related to the way that the now-coiled-up polypeptide chains further coils up to form an irregular three-dimensional structure. This is critical in providing the shape of the eventual protein which is critical for the protein’s function. Up until this point, the main forms of chemical bonds are hydrogen bonding. However, to create this tertiary structure, there are other forms of bonds including ionic bonds. These new bonds increases the protein’s ability to tolerate variations in pH and temperature. However, at the end of the day, the range of temperatures and pH in which proteins can operate efficiently are generally quite narrow.
Quaternary structure – is related to the way different polypeptides interact with each other via hydrogen bonding, forming a functional protein such as an enzyme that is able to catalyse a chemical reaction. If you zoom into any section of the quaternary structure of the protein using an electron microscope, you will be able to see first see the tertiary structure then secondary structure and eventually the primary structure (amino acid sequence) of the protein.
Week 3 Homework Questions
Week 3 Homework Question #1: What is difference between genome, genotype and phenotype? (4 marks)
Week 3 Homework Question #2: Explain why there are two stages of protein-synthesis in eukaryotes and only one in prokaryotes (3 marks)
Week 3 Homework Question #3: Describe the process of transcription in protein-synthesis (4 marks)
Week 3 Homework Question #4: Describe the process of translation in protein-synthesis (4 marks)
Week 3 Homework Question 5: Explain how environmental factors are contribute towards an organism’s phenotype (4 marks)
Week 3 Homework Question 6: Distinguish between eukaryotes and prokaryotes in terms of how DNA exists in their cell(s). (4 marks)
Week 3 Homework Question 7: Explain how genes contribute towards an organism’s phenotype (4 marks)
Week 3 Homework Question 8: Describe the importance of mRNA (3 marks)
Week 3 Homework Question 9: Describe the importance of tRNA (3 marks)
Week 3 Homework Question 10: Explain how the structure of protein is related to its function, provide two examples in your answer (4 marks)
Week 3 Curveball Questions
Curveball Question 1: Explain the importance of polypeptide synthesis (8 marks)
Curveball Question 2: Explain the specific relationship between mRNA, tRNA and amino acids (5 marks)
Curveball Question 3: Assess whether errors in DNA replication (e.g. an adenine base pairs with a cytosine base instead of thymine), may affect an organism’s phenotype and thus the continuity of species. Include the mechanisms of transcription and translation in your answer (8 marks)
Curveball Question 4: Describe the importance of mRNA and tRNA for the survival of a living organism and in supporting the continuity of a species’s population (4 marks)
Curveball Question 5: Describe the four different levels structures of a protein may have (4 marks)
True or False: Errors during interphase I of meiosis may change the phenotype of the organism (parent)?
True or False: Errors during Interphase I of meiosis may change the phenotype of the organism’s offspring?
True or False: Errors during Interphase I of mitosis may change the phenotype of the organism (parent)?
RNA Types and Structure
Ribonucleic acid (RNA), like deoxyribonucleic acid (DNA), is a polymer of nucleotides that is essential to cellular protein synthesis. Unlike DNA, RNA is a single-stranded structure containing the sugar moiety ribose (instead of deoxyribose) and the base uracil (instead of thymine). While DNA stores the genetic information, RNA generally carries out the instructions encoded in the DNA but RNA also executes diverse non-coding functions. There are 3 major types of RNA that perform different but collaborative roles in protein synthesis: messenger RNA (mRNA), transfer RNA (tRNA), and ribosomal RNA (rRNA). During transcription, RNA is synthesized from DNA through a series of steps catalyzed by the enzyme RNA polymerase. The mRNA formed will serve as an amino acid template for protein synthesis. Translation proceeds with the tRNA transporting the corresponding amino acid based on the deciphered nucleotide sequence (codon) in the mRNA. The ribosomes, which are composed of rRNA, then facilitate the assembly of amino acids into a polypeptide. These components work together to convert the mRNA template obtained from DNA into the desired protein.
Transcription
During transcription, a section of the genetic code is transcribed into a single strand of RNA. Such sections are termed coding regions. This happens under the action of the enzyme RNA polymerase.
The coding DNA strand serves as a matrix for the construction of an RNA strand. The synthesized mRNA encodes a protein in a process of translation.
Prokaryotes have no nucleus and exhibit transcription in the cytoplasm. While in the eukaryotes, the nuclear genome is transcribed in the karyoplasm of the cell nucleus.
A simplified flow of messenger RNA (mRNA) formation. Image Source: Dovelike, Wikimedia Commons CC-BY-SA 3.0
In prokaryotes, ribosomes can already attach to the not yet completely synthesized mRNA sequence. And then begin translation. Hence, the synthesis of proteins can start at the same time as transcription, which enables special forms of gene regulation.
In eukaryotes, the primary RNA transcript is at first subjected to various processes in the cell nucleus. Only then it is exported from the nucleus as mRNA into the cytoplasm where the ribosomes are located.
Prokaryotes possess only one type of RNA polymerase for the synthesis of RNA. In contrast, eukaryotes possess different types of RNA polymerases. And primarily the RNA polymerase II catalyzes the synthesis of pre-mRNA.
A major difference between prokaryotic and eukaryotic messenger RNA is that prokaryotic mRNA is usually polycistronic, while eukaryotic messenger RNA is usually monocistronic. This enables prokaryotes to have the information of several genes on only one single mRNA transcript. So synthesis of the encoded proteins and mRNA synthesis occurs simultaneously. One such jointly transcribed region of functionally related genes on the DNA is called an operon.
Eukaryotic pre-messenger RNA (pre-mRNA) processing
In eukaryotic cells, a mature messenger RNA is produced by processing its precursor. The precursor is termed as the hnRNA (heterogeneous nuclear RNA) or pre-mRNA (precursor messenger RNA, pre-mRNA).
These steps take place in the cell nucleus. Then the mRNA enters the cytoplasm through nuclear pores. And eventually, protein biosynthesis takes place via ribosomes.
- Capping: The 5′ end of the RNA molecule gets a 5′ cap structure. This cap consists of a modified form of guanosine, 7-methylguanosine (m7G). The cap protects the RNA from degradation by nucleases and allows the cap-binding complex. This is important for nuclear export, among other things. After transport into the cytosol, the cap aids in the recognition of the mRNA. It does so with the help of a small ribosomal subunit. This helps in initiating translation.
- Polyadenylation: The RNA undergoes polyadenylation at the 3′ end. During this process, a poly-A tail consisting of 30 to 200 adenine nucleotides is attached. This also protects the messenger RNA from enzymatic degradation. In addition, it facilitates both nuclear export and the translation of the mRNA.
- Splicing: Splicing removes certain RNA segments from the original transcript known as introns. Introns usually do not contribute towards the coding information. The remaining segments are joined together as exons. This process takes place in the spliceosome.
The spliceosome is a complex of the hnRNA and the so-called snRNPs (small nuclear ribonucleoproteins). Spliceosome consists of the snRNAs U1, U2, U4, U5, and U6 and about 50 proteins. By alternative splicing, different mRNAs can thus be produced from the same hnRNA. These results when translated can also lead to different proteins.
Spliceosome complex that helps produce messenger RNA. Image source: Agathman, Wikimedia Commons, CC-BY-SA 3.0
This is also where various regulatory processes of the cell intervene. Antisense RNA and RNA interference can be used to degrade mRNA. Thus this prevents translation.
Furthermore, nucleotides in a messenger RNA are changed sometimes by the RNA editing process. An example is the mRNA of apolipoprotein B. For example, in some tissues editing in mRNA of apolipoprotein B creates a second stop codon upstream. This codes for a shorter protein with a different function.
Untranslated regions on mRNA are also responsible for regulating transcription as well as translation.
Examiners report
Many candidates gained full marks for their diagrams of joined DNA nucleotides. As mentioned earlier, the problem for some candidates was their misinterpretation of &ldquoa single strand of DNA.&rdquo Though appropriate shapes were given, the bonding was improper.
In their outlines of gene transfer, candidates (as a group) eventually included each of the ten marking points. A number of candidates thoroughly understood the topic, while others wrote about meiosis and crossing over! The nature of the topic allowed candidates to express their ideas in a logical sequence.
The process of translation has been examined frequently on past papers. Though the topic involves many different molecular structures and events, some candidates seemed to correctly grasp much of the detail and overall result. Some excellent answers appeared. However, as in previous years, there were candidates who confused translation with transcription (perhaps a reading error after glancing at the question?) and those who mixed accurate with inaccurate information.
Žiūrėti video įrašą: Baltymų sintezė (Lapkritis 2024).