Informacija

Aminorūgščių skaičiaus apskaičiavimas mRNR

Aminorūgščių skaičiaus apskaičiavimas mRNR


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

ct NL JD YW zX qB mi wm yl vD

Darant prielaidą, kad šiame svetimame organizme buvo rasta 20 skirtingų aminorūgščių ir mažiau nei 40 skirtingų tRNR tipų. Kiek aminorūgščių būtų 600 nukleotidų mRNR transliacijos produkte?


Esu labai pasimetęs, kaip turėčiau išspręsti šį klausimą.

Jei manome, kad 1 kodonas = 1 nukleotidas,

20 aminorūgščių reikia 20 skirtingų kodonų = 20 skirtingų nukleotidų < 40 skirtingų tRNR.

Jei manome, kad 1 kodonas = 2 nukleotidai,

20 aminorūgščių reikia 20 skirtingų kodonų = 5 x 5 nukleotidų derinys? (atsižvelgiant į A, T, C, G, U)?

5 x 5 = 25 < 40 skirtingų tRNR.

Teisingas atsakymas yra laikyti 1 kodoną = 2 nukleotidus.

Mano klausimas,

Kadangi ir 1 kodonas = 1 nukleotidas, ir 1 kodonas = 2 nukleotidai atitinka šio klausimo reikalavimą, kodėl 1 kodonas = 2 nukleotidai yra teisingas atsakymas?


Manau, kad tai išsiaiškinau. Reikėjo šiek tiek paskaičiuoti. Naudojant mūsų 4 nukleotidų sistemą, galimų kodonų skaičius yra 43 = 64. Tai nukleotidų skaičius iki kodono ilgio laipsnio. Klausime mūsų prašoma nustatyti kodono ilgį, kartu pateikiant aminorūgščių skaičių ir viršutinę tRNR ribą. Naudojant tą pačią formulę,

#Nukleotidai(kodono ilgis) = #Kodonai,
turime rasti nukleotidų skaičiaus ir kodono ilgio derinį, kuris sudarytų nuo 20 iki 40 kodonų.

Kodono ilgio nukleotidai 1 2 3 4 5 2 2 4 8 16 32 3 3 9 27 81 243 4 4 16 64 256 1024 5 5 25 125 625 3125 6 6 3625 3125 6 6 36 74 70 70

Taigi, naudojant šią lentelę, matome, kad tame diapazone tilps keli skirtingi nukleotidų skaičiaus ir kodono ilgio deriniai. 2 nukleotidų sistema galėtų veikti, jei kiekvienas kodonas būtų 5 bazių ilgio. 3 nukleotidų sistema galėtų dirbti su 3 bazių ilgio kodonais. 4 bazių sistema negali veikti, ji svyruoja nuo mažiau nei 20 iki daugiau nei 40. 5 bazių sistema gali dirbti su 2 baziniais kodonais. 6 bazių sistema taip pat gali dirbti su 2 bazių kodonais. 7 ar daugiau bazių nepavyksta, nes net 2 bazių kodonas sudarys daugiau nei 40 kodonų.

1 nukleotido kodono ilgiui reikėtų mažiausiai 20 nukleotidų, todėl tai nebūtų geras atsakymas.

5 tikriausiai yra teisingas atsakymas, nes jis veikia su trumpiausiu kodono ilgiu, nors aš nežinau, kaip gauti bazių poravimą su nelyginiu bazių skaičiumi. Galbūt 5-oji bazė poruojasi su savimi. 6 bazių sistema taip pat gali veikti su tokio pat ilgio kodonu ir jai nereikės savaime susietos bazės. Tačiau šioje lentelėje parodyta, kad gali veikti keli deriniai, todėl šis klausimas galėjo būti skirtas išsiaiškinti, kaip apginti savo atsakymą.


Kiek aminorūgščių koduoja ši DNR dalis? GCSE biologijos klausimas HELP

Ką tik rašydamas praeityje susidūriau su šiuo klausimu:


„Pažiūrėkite į DNR dalies bazių seką.

1) Kiek aminorūgščių koduoja ši DNR dalis?
2) Užrašykite šios DNR dalies papildomos DNR bazės kodą. “

Dabar žinau atsakymą iš balų schemos, bet nesuprantu, kaip jūs gaunate atsakymą.

ar kas nors gali man padėti, prašau? ir paaiškink man, kaip randi atsakymus į šiuos du klausimus? LABAI AČIŪ.

Ne tai, ko ieškote? Išbandyk&hellip

1) Trys bazės koduoja kiekvieną aminorūgštį – taigi jūs turite 9 bazes – ir gt jos koduoja 3 aminorūgštis

2) C ir G yra nemokami, o A ir T yra nemokami – taigi atsakymas yra CATGAGACT

Trys bazės (ty raidės) koduoja aminorūgštį. Taigi, čia yra 9 raidės, reiškiančios 3 aminorūgštis.

Bazinis kodas yra kita dvigubos spiralės pusė. „G“ bazės visada poruojamos su „C“ bazėmis. Panašiai „T“ bazės visada poruojasi su „A“ bazėmis. Taigi, galite pamatyti, kaip iš to gavau 2 atsakymą =]

Trys bazės koduoja vieną aminorūgštį

Pagrindinės poravimo taisyklės yra A-T G-C

dėkoju!
taigi, VISADA, 3 bazės koduoja 1 aminorūgštį? bet aš nesuprantu antrosios dalies, aš žinau, kad AT-GC yra viena kitą papildančios bazinės poros, bet atsakymas yra CATGAGACT, kaip C ir A poros, o tada T ir G ir pan.? ar aš klystu, prašau paaiškinti? labai ačiū!

(Originalus įrašas oli_G)
1) 3 aminorūgštys

Trys bazės (ty raidės) koduoja aminorūgštį. Taigi, čia yra 9 raidės, reiškiančios 3 aminorūgštis.

Bazinis kodas yra kita dvigubos spiralės pusė. „G“ bazės visada poruojamos su „C“ bazėmis. Panašiai „T“ bazės visada poruojasi su „A“ bazėmis. Taigi, galite pamatyti, kaip iš to gavau 2 atsakymą =]

(Originalus įrašas SenFer)
dėkoju!
taigi, VISADA, 3 bazės koduoja 1 aminorūgštį? bet aš nesuprantu antrosios dalies, žinau, kad AT-GC yra viena kitą papildančios bazinės poros, bet atsakymas yra CATGAGACT, kaip C ir A poros, o tada T ir G ir pan.? ar aš klystu, prašau paaiškinti? labai ačiū!

Gerai, įsivaizduokite DNR molekulę kaip ilgą stačiakampį. Vienoje pusėje yra pagrindai „A“, „C“, „G“ ir „T“. Tai reiškia, kad cheminės medžiagos reiškia „adeniną“, „timiną“, „guaniną“ ir „citoziną“, jei jus domina. Taip pat turi būti bazių RHS. Šios cheminės poros yra tokios, kad „A“ visada poruojasi su „T“, o „C“ – su „G“. Taigi galite įsivaizduoti, kad jei žinote vieną DNR struktūros pusę, galite išsiaiškinti kitą.

Yra daugiau komplikacijų, tokių kaip tRNR, RNR, mRNR ir jų krūviai, kurie yra sudėtingesni. DNR yra forma, kurią ši genetinė medžiaga įgauna kūno ląstelės branduolyje =]

(Originalus įrašas oli_G)
Gerai, įsivaizduokite DNR molekulę kaip ilgą stačiakampį. Vienoje pusėje yra pagrindai „A“, „C“, „G“ ir „T“. Jei jus domina, tai reiškia, kad cheminės medžiagos reiškia „adeniną“, „timiną“, „guaniną“ ir „citoziną“. Taip pat turi būti bazių RHS. Šios cheminės poros yra tokios, kad „A“ visada poruojasi su „T“, o „C“ – su „G“. Taigi galite įsivaizduoti, kad jei žinote vieną DNR struktūros pusę, galite išsiaiškinti kitą.

Yra daugiau komplikacijų, tokių kaip tRNR, RNR, mRNR ir jų krūviai, kurie yra sudėtingesni. DNR yra forma, kurią ši genetinė medžiaga įgauna kūno ląstelės branduolyje =]

teisingai, jei vis tiek nesuprantate:
taip veikia poravimas.

4 bazių poros visada poruojasi taip, todėl sakykite, kad turite DNR seką, kuri buvo tokia:

papildoma DNR būtų tokia:

A T
C G
C G
G C
T A
A T
G G
C C
A T

tikiuosi tai padės

(Originalus įrašas SenFer)
dėkoju!
taigi, VISADA, 3 bazės koduoja 1 aminorūgštį? bet aš nesuprantu antrosios dalies, žinau, kad AT-GC yra viena kitą papildančios bazinės poros, bet atsakymas yra CATGAGACT, kaip C ir A poros, o tada T ir G ir pan.? ar aš klystu, prašau paaiškinti? labai ačiū!

Jei tai padeda, adeninas ir guaninas (A ir G) yra purinai, o timinas ir citozinas (T ir C) yra piramidinai [kaip ir uracilas RNR].

Purinai turi du anglies ir azoto atomų žiedus, o piramidinai turi vieną anglies ir azoto atomų žiedą.

Jie susiporuoja, todėl dvigubos DNR spiralės plotis yra pastovus:
A ir T = 2 + 1 žiedai
G ir C = 2 + 1 žiedai

Todėl DNR visada yra 3 žiedų pločio kiekvienai bazių porai (pavyzdžiui, A ir G būtų 4, o T ir C būtų 2, o tai sujauktų spiralę).

Nežinau, ar tikrai viso to norėjote, bet gali būti aiškiau. Tai man vis tiek padėjo, nes kitą savaitę turėsiu laikyti jo egzaminą.


Metodai

Požiūrio pagrindas

Tikimybių įvertinimas

Konservuotų likučių nustatymas naudojant MP sekos rekonstrukciją

Tegul P′(i), P′(konservuotas), P′(išsaugotas|i) ir P′(i|konservuotas) žymi apskaičiuotas P(i), P(konservuotas), P(konservuotas|i) reikšmes. , ir P(i|konservuotas). Norint įvertinti P′(konservuotas) ir P′(i|konservuotas), pirmiausia reikia nustatyti konservuotus likučius. Nors konservuotos liekanos dažnai apibrėžiamos kaip liekanos, kurios yra identiškos visose palikuonių sekose, šis apibrėžimas mūsų tikslams yra per daug ribojantis. Vietoj to mes, kiek įmanoma, nustatome visus atvejus, kai liekana išlieka nepakitusi tarp protėvio ir bet kurios jo palikuonių sekos, tai atitinka P (konservuotas) apibrėžimą (1a) ir (1b) lygtyse. Siekiant palengvinti šį procesą, protėvių sekos iš dalies atkuriamos naudojant MP (Eck ir Dayhoff 1966), ir jos lyginamos su šiuolaikinėmis sekomis, siekiant nustatyti likučius, išsilaikiusius tarp protėvio ir palikuonio (1 pav.B ). Kiekvienoje sekoje esančioje vietoje s tapatybių skaičius tarp numanomo protėvio ir kiekvienos palikuonių sekos yra suskirstytas į lentelę, kad būtų nustatytas P'(konservuotas) ties s. Pavyzdžiui, jei trys iš keturių palikuonių sekų išlaiko pradinę liekaną s vietoje, P'(konservuota) ties s yra 0,75. Tada P'(konservuotas) apskaičiuojamas visų svetainių vidurkis. P′(i|conserved) tiesiog reiškia vietovių, identifikuotų kaip išsaugotos, sudėtį tarp protėvio ir bet kurio palikuonio (1 pav.B ).

Kaip parodyta 1 paveiksle, šis metodas nenustato visų atvejų, kai liekana buvo išsaugota tarp protėvio ir palikuonio, todėl atsiranda klaidų P'(konservuotas) ir P'(i|konservuotas). Tačiau šis metodas yra geresnis, o ne saugotomis skaičiuoti tik tas vietas, kurios yra identiškos visuose palikuoniuose, nes pagal šį kriterijų faktiniai konservuoti likučiai būtų daug mažiau įskaičiuoti ir todėl P'(konservuoti) ir P'(i|konservuoti) būtų dar šališkesnis. Svarbu tai, kad P′(i) klaida, atsirandanti dėl klaidos P′(išsaugotas) ir P′(i|konservuota), gali būti modeliuojama taikant modeliavimą ir į ją atsižvelgiama nustatant galutinius P(i) įverčius (žr. Modeliavimo klaida P′(i) per modeliavimą žemiau).

P(išsaugotas|i) įvertinimas naudojant pakeitimo tikimybių matricas

Teoriškai, be P'(konservuotas) ir P'(i|konservuotas), P'(konservuotas|i) taip pat galima gauti palyginus palikuonių sekas su iš dalies atkurtomis protėvių sekomis. Tačiau tokiu būdu gavus visų trijų tikimybių įverčius, P'(i) vertės būtų lygiavertės iš dalies rekonstruotų sekų sudėčiai (kai reikšmės normalizuojamos iki vienos), šios P'(i) reikšmės yra Tikimasi, kad jos bus linkusios į tas aminorūgštis, kurios turi didelę santykinę išsaugojimo tikimybę (šis lūkesčiai buvo patvirtinti nepateiktais modeliavimo duomenimis). Siekiant įveikti šį sunkumą, pakeitimo tikimybės matricos, pagrįstos empiriniais baltymų duomenimis, įvedamos kaip nepriklausoma priemonė gauti P'(konservuotas | i).

PAM 1 matrica atspindi visuotines vidutines pakeitimų tikimybes, dėl kurių 100 liekanų bus maždaug vienas pakaitalas, kai bus taikoma sekai, kurios vidutinė sudėtis yra tokia pati kaip sekų rinkinys, naudojamas matricoms išvesti. Didesnių evoliucinių atstumų pakeitimo tikimybės gali būti apskaičiuojamos kaip PAM 1 matricos galios (Dayhoff, Schwartz ir Orcutt 1978, p. 345–352), tam reikia daryti prielaidą, kad pakeitimo tikimybės nepriklauso nuo laiko ir padėties sekoje. Modeliuojant sudėtinę didelės sekos evoliuciją, kurioje reikalingos tik vidutinės pakeitimo tikimybės, ši prielaida yra pagrįsta pirmoji aproksimacija, kuri dažnai naudojama modeliuojant baltymų evoliuciją (Zhang ir Nei 1997). Tada P(conserved|i) reikšmės vaizduojamos PAM tikimybių matricos įstrižainiais elementais, atitinkančiais tam tikrą evoliucinį atstumą (Dayhoff, Schwartz ir Orcutt 1978). Tai reiškia, kad P (konservuota|i) yra tikimybė, kad aminorūgštis i bus pakeista pati per nurodytą evoliucinį atstumą.

Naudojant šį metodą P (konservuotas | i) įvertinti, reikia daryti prielaidą, kad evoliucijos modelis, pagrįstas empirinių matricų rinkiniu, yra įprastas baltymų evoliucinei analizei. Kadangi daroma prielaida, kad molekulinis laikrodis, neatsižvelgiant į evoliucinius ryšius tarp palikuonių sekų, bet kuriai protėvio aminorūgščiai numatoma išsaugotų palikuonių vietų dalis yra lygi tos aminorūgšties išsaugojimo tikimybei tam tikru evoliuciniu atstumu. Kaip minėta anksčiau, P (i) įvertinimų paklaida, atsirandanti dėl nukrypimo nuo numanomo molekulinio laikrodžio, gali būti modeliuojama ir kompensuojama modeliuojant.

Mūsų požiūriu, nors P (konservuotas) ir P (i | konservuotas) gali būti įvertinti, kaip aprašyta anksčiau, P (i) ir atstumas k, nuo kurio galima apskaičiuoti P (konservuotas | i), yra nežinomi. Todėl sukūrėme šį metodą, norėdami nustatyti matricos atstumą, skiriantį protėvių ir palikuonių sekas, taigi P (konservuotas | i) ir P (i), atsižvelgiant į P (konservuotas) ir P (i | konservuotas). Paeiliui didėjančio atstumo k PAM matricos naudojamos P(conserved|i) pateikti.k. Metodas empiriškai nustato atstumą k, kuris geriausiai atitinka mūsų įverčius P (išsaugotas) ir P (i|konservuotas):

(1) Kiekvienam k (a) įvertinkite P(i) pagal P(i)k = P(i|išsaugotas) × P(konservuotas)/P(konservuotas|i)k ir b) kadangi šių tikimybių suma turėtų būti lygi 1,0, apskaičiuokite normalizavimo koeficientą αk toks, kad αkΣ P(i)k = 1.0.

(2) Pasirinkite matricą, kuriai |log αk| yra sumažintas, t.y. matrica k, kurios P(i) tikimybės įverčiai reikalauja mažiausiai normalizavimo.

Atitinkamos normalizuotos P(i) vertėsk nurodykite P(i). Gali būti parodyta, kad mūsų metodas randa sveikąjį skaičių k, kurio P(konserved|i) ir P(i) įverčiai sumažina (2c) lygtyje pateiktą terminą (žr. Priedas). Tas pats metodas gali būti naudojamas P'(konservuotas|i) ir P′(i) išvesti, atsižvelgiant į P'(konservuotas) ir P'(i|konservuotas).

Darant prielaidą, kad yra analizuojamas reprezentatyvus genomo baltymų pogrupis, pakeitimo matricos, pagrįstos gerais visuotiniais bendrų baltymų šeimų derinimais, greičiausiai tiksliai atspindės tikimybes, susijusias su rinkinio evoliucija. Tokios matricos apima originalią Dayhoff PAM matricą (Dayhoff, Schwartz ir Orcutt, 1978) ir jos atnaujintą versiją, kurią pateikė Jonesas, Tayloras ir Thorntonas (1992). Kadangi Gonnet, Cohen ir Benner (1992) matricos yra pagrįstos labai skirtingų homologų, kuriuos iš prigimties sunku suderinti, derinimu, mūsų tikslams geriau rinktis Joneso, Tayloro ir Thorntono (1992) matricas. (Šios matricos pagrįstos santykinai glaudžiai susijusių baltymų išlyginimu [>85% tapatumas].) Joneso, Tayloro ir Thorntono (1992) matricos, pagrįstos SWISS-PROT duomenų banko 22 leidimu, kurio dabartinė versija aprašyta Bairoch ir Apweiler (2000), todėl buvo naudojami visoms čia aprašytoms analizėms. Ši serija dažnai naudojama evoliucinio modeliavimo pakeitimo tikimybei pavaizduoti (žr., pavyzdžiui, Yang, Kumar ir Nei 1995 Zhang ir Nei 1997). Reikėtų pažymėti, kad nei matricos, pagrįstos vietiniu lygiavimu, pvz., BLOSUM, kurios yra linkusios į baltymų vidų (Henikoff ir Henikoff 1992), nei matricos, gautos iš specifinių baltymų poklasių, tokių kaip transmembraniniai baltymai (pvz., Jones, Taylor ir Thornton). 1994), yra tinkami P(konservuotas|i) įverčiams pateikti.

Konkrečios giminės ir bendrų įverčiai

Užuot sujungę kelių rūšių duomenis, kad gautumėte P'(konservuotas), P'(i|konservuotas), P'(konservuotas|i) ir galiausiai P'(i), nepriklausomi kiekvienos giminės P(i) įverčiai. galima padaryti ir tada apskaičiuoti vidurkį. Tai leidžia pašalinti molekulinio laikrodžio prielaidą. Tačiau P'(i) skirtumai, gauti naudojant sujungtus arba konkrečiai linijai būdingus duomenis, buvo nereikšmingi (duomenys nerodomi). Kadangi visų linijų duomenų kaupimas palengvina modeliavimą ir įvertinimų klaidų taisymą, buvo naudojami įverčiai, pagrįsti bendrais duomenimis.

Amino rūgščių sudėties įvertinimas LŽŪA

Baltymų rinkinio pasirinkimas

Nors pastaruoju metu buvo daug diskusijų apie LŽŪA prigimtį (žr., pavyzdžiui, Woese, 1998), mūsų tikslams pakanka galvoti apie LŽŪA kaip heterogenišką arba homogenišką organizmų populiaciją, kuri ilgainiui išsiskyrė į tris pirmines linijas. . Remiantis jų buvimu eubakterijose, archėjose ir eukariotuose, manoma, kad LUA yra maždaug 325 baltymai (Kyrpides, Overbeek ir Ouzounis 1999).

Šiuolaikinių rūšių grupėje esantys ortologiniai baltymai (homologai, atsiradę dėl specifikacijos) gali būti buvę paskutiniame bendrame protėvyje. Norėdami surinkti baltymų, kurie greičiausiai buvo LUA, rinkinį, naudojome Clusters of Orthologous Groups (COG) duomenų bazę (Tatusov, Koonin ir Lipman, 1997 Tatusov ir kt., 2001), kad atrinktume visus aštuonių asmenų grupei būdingus ortologinius baltymus. rūšys, apimančios kiekvienos pirminės giminės atstovus: dvi archėjos, Archaeoglobus fulgidus ir Methanobacterium thermoautotrophicum vienas eukariotas, Saccharomyces cerevisiae ir penkios eubakterijos, Aquifex aeolicus, Thermotoga maritima, Sinekocistis PCC6803, Escherichia coli, ir Bacillus subtilis. Šios rūšys buvo pasirinktos, nes tikimasi, kad jų filogenetinė įvairovė padidins protėvių sekos atkūrimo mastą ir tikslumą. Du šimtai penkiolika baltymų šeimų COG duomenų bazėje yra visose aštuoniose rūšyse.

Įtraukus į rekonstrukciją paralogus (homologus, atsirandančius dėl genų dubliavimosi), atsiradusių prieš rūšių atskyrimo įvykį, numanomas rūšies filogenetinis medis taptų negaliojančiu. COG duomenų bazėje tiek ortologai, tiek glaudžiai susiję paralogai yra sugrupuoti į baltymų šeimas. Siekiant sumažinti galimybę įtraukti neteisingus paralogus į sekos rekonstrukcijas, COG baltymų šeimos buvo įtrauktos, jei jos turėjo tik vieną baltymo narį kiekvienai rūšiai visoms rūšims, išskyrus mieles, arba jei buvo aiškiai nustatyta, kad esami paralogai atsirado po rūšių skirtumo. (Medis, pateiktas su kiekviena COG baltymų šeima, buvo naudojamas išspręsti visas problemas, susijusias su baltymų filogenetiniu medžiu.) Daugeliui baltymų šeimų mielės, be tikrojo ortologo, turi mitochondrinės kilmės paralogą. Buvo manoma, kad mielių homologas, susitelkęs su archeologinėmis rūšimis, atspindi tikrąjį ortologą, ir buvo pasirinktas analizei. Šis apribojimas sumažino baltymų rinkinį iki 105 šeimų.

Kadangi šoninis perkėlimas taip pat anuliuoja numanomą rūšies medį, svarbu iki minimumo sumažinti į rinkinį įtrauktų į šoną perkeliamų baltymų skaičių. Visos genomo analizės parodė, kad rūšių filogenetiniai medžiai iš esmės atitinka mažo subvieneto rRNR (SSU rRNR) medį (ir daugumos informacinių baltymų, ty baltymų, vaidinančių replikacijos, transkripcijos ar transliacijos vaidmenį, medžius [Fitz-Gibbon ir House 1999 Teichmann ir Mitchison 1999]). Todėl iš savo rinkinio pašalinome visus baltymus, kurių medžiai neatitiko SSU rRNR medžio (Olsen, Woese ir Overbeek 1994). Šiuo tikslu taikėme kriterijų, kad mielės ir archealiniai baltymai turėtų susikaupti ant baltymų medžio. Pritaikius šį apribojimą, rinkinyje liko 65 baltymai. Šie baltymai pirmiausia klasifikuojami kaip informaciniai, dauguma jų atlieka vertimo vaidmenį. Į analizę įtrauktos COG baltymų šeimos išvardytos 1 lentelėje.

Metodo taikymas

Keli sekų išlyginimai, sukurti programa Clustal W (1.74) (Thompson, Higgins ir Gibson 1994), buvo įvesti į MP programą, protpars, filogenetinio programinės įrangos paketo PHYLIP dalį (Felsenstein 1993). Filogenetinis medis, pagrįstas ss rRNR sekos duomenimis (Olsen, Woese ir Overbeek 1994), buvo daroma prielaida, kad sekos atkūrimui. Remiantis rekonstruotų ir išlikusių sekų palyginimu, buvo nustatytos konservuotos liekanos, leidžiančios gauti P'(i|konservuotas) ir P′(konservuotas). Naudojant šiuos įvertinimus, P'(konservuotas|i) ir P'(i) buvo nustatyti, kaip aprašyta anksčiau. Iš viso buvo ištirta 164 730 likučių iš aštuonių rūšių, kad būtų galima pasiekti P'(i). Šį įvertinimą vadiname P'(i)LŽŪA. 2 lentelėje parodytos P′(i|konservuotas), P′(išsaugotas) ir P′(išsaugotas|i) reikšmės, naudojamos norint gauti P′(i)LŽŪA.

Modeliavimo klaida P′(i) per modeliavimą

Modeliavimas dažniausiai naudojamas sekos evoliucijai modeliuoti, paprastai jie naudojami vertinant alternatyvių filogenetinių metodų veikimą pagal žinomus duomenis (žr., pavyzdžiui, Zhang ir Nei 1997). Vietoj to, mes naudojame modeliavimą, kad modeliuotume ir ištaisytume klaidą P'(i), kad būtų galima nustatyti P(i) pasikliautinuosius intervalus.LŽŪA. Numatome klaidą P′(i|konservuotas), P′(konservuotas) ir P′(iB ) ir molekulinio laikrodžio prielaidos pažeidimas.

Modeliavimas buvo atliktas taip: n nustatyto ilgio protėvių sekų rinkinys buvo atsitiktinai sugeneruotas pagal duotą P(i). Gauta protėvių aminorūgščių kompozicija vadinama P(i)S. Protėvių sekos buvo sukurtos, kad būtų sukurtos palikuonių sekos, pagrįstos filogenetiniu medžiu su nevienodu šakų ilgiu, atspindinčiu vidutinius evoliucinius atstumus baltymų rinkinyje, ir pakeitimo tikimybės matricą, atstovaujančią PAM 1 (Jones, Taylor ir Thornton 1992). P'(i)S protėvių sekos rinkinys buvo gautas naudojant mūsų metodą, o P (i)S − P′(i)S buvo pasiryžęs. Šis skirtumas yra P′(i) klaidaS.

Sumodeliuoti klaidų šaltiniai buvo sistemingi ir nuspėjami. Pirma, P'(konservuotas) yra nepakankamas P (išsaugotas) įvertinimas (atitinkamai 0,3425 ir 0,4584). Tokį neįvertinimą galima paaiškinti tuo, kad bet kokia sekos padėtis, kurioje bent viename palikuonių liekana buvo išsaugota, bet kuriai protėvių liekana nebuvo priskirta per MP, sumažės P (konservuotas) ( žr. 1 pavB ). Nepakankamas P (konservuotas) įvertinimas sukelia P′(konservuotas|i)k pasirinkti iš didesnio PAM atstumo k, nei būtų tikroji P(išsaugota) reikšmė (kuo mažesnė konservacija tarp sekų, tuo didesnis evoliucinis atstumas tarp jų, žr. (2a) lygtį).

Norint suprasti, kaip P'(konservuotas) ir P'(konservuotas|i) poslinkis sąveikauja, kad susidarytų poslinkis P'(i), naudinga atsižvelgti į santykį P'(konservuotas):P'(konservuotas|i) (žr. (1b) lygtį). Didėjant PAM atstumui, bet kurios aminorūgšties i santykis P(konservuotas):P(konservuotas|i) skiriasi nuo vienybės (2 pav.). Ši tendencija galioja PAM = 1–150, atstumų diapazonui, susijusiam su mūsų duomenų rinkiniu. Tų aminorūgščių, kurių P(konservuotas):P(konservuotas|i) < 1,0, pvz., triptofano, santykis mažėja didėjant PAM, o tų aminorūgščių, kurių P(konservuotas):P(konservuotas|i) > 1,0, pavyzdžiui, alanino, santykis didėja (2 pav.). Todėl dėl nepakankamo P (konservuoto) įvertinimo pastebima, kad toms aminorūgštims, kurių P (konservuotas):P (konservuotas|i) < 1,0, P′(konservuotas):P′(konservuotas|i) ) yra nepakankamas įvertinimas (P′(išsaugotas):P′(išsaugotas|i)/P(konservuotas):P(konservuotas|i) < 1.0 3 lentelė, 2 ir 3 stulpeliai 2 pav.). Priešingai, tų aminorūgščių, kurių P(konservuotas):P(konservuotas|i) > 1,0, šis santykis yra pervertintas (3 lentelė, 2 ir 3 stulpeliai, 2 pav.).

Kita vertus, P′(i|konservuotas) paprastai yra nepakankamai įvertintas tų aminorūgščių, kurių P(konservuotas):P(konservuotas|i) > 1,0, ir pervertintas tų aminorūgščių, kurių P(konservuotas):P(konservuotas). |i) < 1,0 (3 lentelė, 4 stulpelis), vienintelė išimtis yra argininas. Šias pastebėtas paklaidas galima paaiškinti tuo, kad tos aminorūgštys, kurių P (konservuotas|i), yra labiau konservuotos pakankamai palikuonių sekose, kad būtų galima priskirti protėvių liekaną, todėl yra didesnė tikimybė, kad jos bus išsaugotos. būti teisingai identifikuojamos kaip konservuotos, nei tos aminorūgštys, kurių P(konservuotas|i). Taigi, P'(i|conserved) reikšmės yra nukrypusios aminorūgščių, kurių P(konservuotas|i) santykinai didelis, naudai (3 lentelė, 4 stulpelis).

Kokybiškai P′(konservuotas):P′(išsaugotas|i) ir P′(i|išsaugotas) poslinkis neutralizuoja (1b) lygtį. Tų aminorūgščių, kurių P (konservuota|i) vertė yra santykinai maža, P′(i|konservuotas) yra nepakankamai įvertintas, o P′(konservuotas):P'(konservuotas|i) yra pervertintas (3 lentelė, 2–2 stulpeliai). 4). Atvirkščiai galioja toms aminorūgštims, kurių P (konservuotas|i) yra santykinai aukštas. Kita vertus, kiekybiškai P′(i|išsaugotas) ir P′(konservuotas):P′(konservuotas|i) poslinkis nėra tiksliai kompensuojamas, todėl P′(i) yra grynoji klaida.

Tokiu būdu atskleistas nuspėjamas šališkumo pobūdis suteikė pasitikėjimo, kad modeliavimas gali būti naudojamas modeliuojant ir ištaisant įvertinimų, pagrįstų realiais sekos duomenimis, klaidas.

Pasitikėjimo intervalo nustatymas P(i) LŽŪA

Modeliavimas buvo atliktas su parametrais, pasirinktais modeliuoti LŽŪA duomenų rinkinį. Norint pavaizduoti protėvių sekų rinkinį, 65 baltymai po 320 liekanų (vidutinis analizuojamų sekų ilgis) buvo atsitiktinai sugeneruoti naudojant P'(i)LŽŪA. Norint sukurti filogenetinį medį, reprezentuojantį sekų rinkinį, pirmiausia buvo nustatyta atstumo matrica, turinti vidutinius porinius atstumus tarp rūšių visam LUA baltymų rinkiniui, naudojant PHYLIP paketo programos protdist (Felsenstein 1993). PHYLIP paketo programa Fitch buvo panaudota šiems atstumams paversti neįsišaknijusiu filogenetiniu medžiu su šakų ilgiais. Šis medis buvo paverstas medžiu, kurio šaknis yra tarp eubakterinės kilmės ir linijos, iš kurios atsirado archėjos ir eukariotai. Po imituotos evoliucijos, kad būtų sukurtos aštuonios palikuonių sekos, buvo galima gauti 166 400 likučių (skaičius, panašus į 164 730 tikrojo duomenų rinkinio likučių), kad būtų galima gauti P′(i | konservuotas)S, P′ (išsaugotas)S, P′(konservuota|i)S, taigi ir P'(i)S. P(i)S − P′(i)S, arba klaida P'(i)S, tada buvo nustatytas kiekvienam modeliavimui. Buvo atlikta šimtas modeliavimų, siekiant gauti statistiką (vidurkį ir standartinį nuokrypį) apie klaidą P'(i)S. Šio modeliavimo skaičiaus pakako, kad šios statistikos reikšmės stabilizuotųsi.

Klaidos vidurkis ir standartinis nuokrypis P′(i)S P(i) išdėstyti buvo panaudota daugiau nei 100 modeliavimų (4 lentelė, 4 ir 5 stulpeliai)LŽŪA 95 % pasikliautinaisiais intervalais. Pirma, poslinkiai P'(i)LŽŪA buvo pataisyti, pridedant prie jų vidutinę imituojamą klaidą (4 lentelė, 6 stulpelis). P(i) 95 % pasikliautinųjų intervalų apatinė ir viršutinė ribosLŽŪA buvo nustatyti atitinkamai atimant arba pridedant dvigubą standartinį paklaidos nuokrypį P'(i)S prie šių pataisytų verčių (4 lentelė, 7 ir 8 stulpeliai). Šie pasikliautinieji intervalai pagrįsti prielaida, kad modeliavimas tiksliai modeliuoja klaidą P'(i)LŽŪA.

LŽŪA baltymų rinkinio sudėčiai įvertinti naudoto metodo santrauka

Anksčiau šiame straipsnyje išsamiai paaiškinome kiekvieną mūsų metodo žingsnį ir jo taikymą, kad būtų galima nustatyti LUA baltymų rinkinio aminorūgščių sudėtį. Skaitytojui gali būti naudinga, jei dabar tai apibendrinsime. Pirmiausia buvo pasirinktas baltymų rinkinys. Tada baltymai buvo suderinti ir išvestos dalinės protėvių sekos. Tada buvo nustatytos konservuotos sekos pozicijos, leidžiančios įvertinti P (i | konservuotą) ir P (konservuotą). P(konservuotas|i) buvo įvertintas naudojant pakeitimo tikimybės matricą. Tada būtų galima atlikti pradinį P(i) įvertinimą. Galiausiai, sekos modeliavimas buvo naudojamas modeliuojant P (i) įverčių paklaidą, leidžiančią LUA nustatyti P (i) pasikliautinąjį intervalą.


ĮVADAS

Nuolatinis DNR sekos nustatymo technologijos tobulinimas sparčiai plečia mūsų žinias apie genomus ir, remiantis genetiniu kodu ir numatant atvirus skaitymo rėmus, išlikusių rūšių proteomas. Šios DNR ir baltymų sekos suteikia išsamią informaciją apie molekulinę evoliuciją. Kartu su informacija apie baltymų funkciją, gautą iš biocheminių ir genetinių eksperimentų, molekulinės evoliucijos duomenys gali atskleisti ryšį tarp baltymų sekos ir funkcijos. Duomenų bazė PANTHER (1, 2) buvo sukurta visų pagrindinių baltymų šeimų baltymų sekos ir funkcijos ryšiams modeliuoti, naudojant molekulinės taksonomijos medžio kūrimą kartu su žmogaus biologine gautų medžių interpretacija. Medžiai naudojami funkcinių skirtumų įvykiams nustatyti baltymų šeimose, kurios apibrėžia bendros funkcijos baltymų pošeimius.

Dabartinėje PANTHER versijoje (6.0) yra daugiau nei 5000 baltymų šeimų medžių, suskirstytų į daugiau nei 30 000 funkcinių pošeimų. Kiekvienai šeimai ir pošeimos grupei sudaromas kelių sekų derinimas, kuris sulygina „lygiavertes“ pozicijas (ty kilusias iš to paties protėvių kodono) kiekviename grupės baltyme. Tada kiekvienas kelių sekų derinimas vaizduojamas kaip paslėptas Markovo modelis (HMM), kuris apibendrina kiekvienos pozicijos kiekvienos iš 20 aminorūgščių atsiradimo (arba įterpimų ir ištrynimų) tikimybę toje padėtyje tam tikroje susijusių sekų grupėje.

Gauti HMM parametrai gali būti naudojami daugelyje mokslinių programų. Čia aptariame du. Pirmasis yra naujų sekų klasifikavimas. Sekos ir HMM atitiktis įvertinama apskaičiuojant tikimybę, kad seka buvo "sugeneruota" to HMM, ir palyginus ją su tikimybe, kad seką sugeneravo atsitiktinis tokio pat ilgio HMM (3). Naujai sekai šis HMM „balas“ gali būti apskaičiuojamas kiekvienam iš šeimos ir pošeimos HMM, o seka klasifikuojama kaip priklausanti tai pačiai grupei kaip ir geriausiai įvertinęs HMM (su sąlyga, kad rezultatas taip pat yra statistiškai reikšmingas). PANTHER, kadangi kiekvienas HMM yra klasifikuojamas pagal jį sudarančių baltymų funkcijas, baltymų sekos gali būti tvirtai ir nuosekliai priskirtos funkcinėms klasėms skirtinguose genomuose. Šiuo metu yra trys skirtingos funkcinės klasifikacijos, susijusios su PANTHER HMM: molekulinė funkcija, biologinis procesas ir žinomo metabolizmo arba signalizacijos kelio komponentas. Molekulinės funkcijos ir biologinio proceso terminai iš esmės yra genų ontologijos pogrupis (4), o medžiagų apykaitos ir signalizacijos kelio komponentai pirmiausia paimti iš mokslinės literatūros (2).

Taigi PANTHER HMM gali būti naudojami genams (per jų baltymų produktus) suskirstyti į funkcines kategorijas tvirtai ir visapusiškai. Šiuo metu >75% žmogaus baltymų [atstovaujami "peržiūrėtais" įrašais RefSeq duomenų bazėje (5)] yra suskirstyti į molekulinių funkcijų kategorijas, panašų procentą į biologinių procesų kategorijas ir ~25% į komponentus kanoniniuose keliuose. Funkcinės genų grupės buvo naudojamos statistinei genomo masto eksperimentų rezultatų analizei, pvz., genų ekspresijos analizei (6, 7), baltymų ekspresijos analizei (8) ir netgi evoliucinio atrankos slėgio analizei dideliam genų skaičiui (9). ).

Kitas baltymų šeimų ir pošeimių statistinių modelių panaudojimas – vertinant nesinoniminių vieno nukleotido polimorfizmų (nsSNP) tikėtiną funkcinį poveikį (1, 10). Šiuo atveju sekų išsaugojimo ir skirtumų modeliai, rasti gimininguose skirtingų organizmų baltymuose arba kituose tų pačių organizmų genuose, gali būti naudojami siūlant aminorūgštis, kurios yra svarbios net ir to paties geno variantams skirtinguose individuose (polimorfizmai). ). Aminorūgštys, kurios yra išsaugotos susijusiuose baltymuose, nepaisant pakankamai laiko skirtis, gali būti labai svarbios funkcijai. Simple conservation, where the same amino acid is found in all related proteins, is only the limiting case of non-random amino acid ‘profiles’ ( 11 ). Other profiles may arise from conservation of charge, hydrophobicity, or a number of other physico-chemical properties of amino acids, or from other functional or evolutionary constraints. These non-random profiles can be used to ‘score’ the likelihood of amino acid substitution to impact function, in a position-specific manner (i.e. different positions will have different amino acid profiles across the set of related sequences).


Source code

dCode retains ownership of the online 'Codons (Genetic Code)' tool source code. Except explicit open source licence (indicated CC / Creative Commons / free), any 'Codons (Genetic Code)' algorithm, applet or snippet (converter, solver, encryption / decryption, encoding / decoding, ciphering / deciphering, translator), or any 'Codons (Genetic Code)' function (calculate, convert, solve, decrypt / encrypt, decipher / cipher, decode / encode, translate) written in any informatic language (Python, Java, PHP, C#, Javascript, Matlab, etc.) and no data download, script, copy-paste, or API access for 'Codons (Genetic Code)' will be for free, same for offline use on PC, tablet, iPhone or Android ! dCode is free and online.


Difference Between Base Sequence and Amino Acid Sequence

Apibrėžimas

Base sequence refers to a particular order of nucleotide bases in a DNA or RNA molecule, while amino acid sequence refers to the arrangement of amino acids in a protein.

Type of Macromolecular Formation

Moreover, base sequence is responsible for the formation of either DNA or RNA, while the amino acid sequence is responsible for the formation of the primary structure of a protein.

Type of Bond Formation

Phosphodiester bonds form between two monomer units of the base sequence, while peptide bonds form between two monomer units of an amino acid sequence.

Funkcija

The base sequence is responsible for storing genetic information and revealing them for protein synthesis, while the amino acid sequence is responsible for the production of structural or regulatory macromolecules .

Išvada

A base sequence is a nucleotide sequence of either DNA or an RNA. Here, each nucleotide forms a phosphodiester bond with the adjacent nucleotide. Also, DNA and RNA are responsible for storing genetic information, and this information is important in protein synthesis. In contrast, the amino acid sequence is the sequence of amino acids in the primary structure of a functional protein. However, in between amino acids, peptide bonds occur. Therefore, the main difference between base sequence and amino acid sequence is their structure and functional importance.

Nuorodos:

1. Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. Biochemistry. 5th edition. New York: W H Freeman 2002. Section 5.5, Amino Acids Are Encoded by Groups of Three Bases Starting from a Fixed Point. Available Here.

Vaizdo sutikimas:

1. “DNA RNA structure (full)” By Thomas Shafee – Own work (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia
2. “RNA-codon” By The original uploader was Sverdrup at English Wikipedia. (Public Domain) via Commons Wikimedia
3. “Kooditabel” By Yersinia (Public Domain) via Commons Wikimedia
4. “Ribosome mRNA translation en” By LadyofHats – Own work (Public Domain) via Commons Wikimedia
5. � Peptide Bond-01” By OpenStax College – Anatomy & Physiology, Connexions Web site. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia

Apie autorių: Lakna

Lakna, baigusi molekulinės biologijos ir biochemijos studijas, yra molekulinė biologė ir labai domisi su gamta susijusių dalykų atradimais.


  1. What are the roles of mRNA and tRNA in protein synthesis?
  2. What is the initiation codon?
  3. What are the termination codons and how are they recognized?
  1. mRNA provides the code that determines the order of amino acids in the protein tRNA transports the amino acids to the ribosome to incorporate into the growing protein chain.
  2. AUG
  3. UAA, UAG, and UGA they are recognized by special proteins called release factors, which signal the end of the translation process.

Mrna And Transcription Worksheet

Use the correct complimentary base pairing. Rna polymerase binds to the promoter site tata box start on the dna 2.

Mrna And Transcription Worksheet Answers In 2020 Transcription And Translation Worksheets Scientific Method Worksheet

If several sequences might work choose any one.

Mrna and transcription worksheet. This strand of mrna is edited before leaving the nucleus carrying the code. Genetic information is passed from dna to rna through a process called transcription. Rna polymerase adds rna nucleotides complimentary to the dna strand 3.

Using the genetic code chart fill in the amino acids for each dna strand. Some of the worksheets for this concept are transcription and translation practice work dna transcription translation protein synthesis review work dna replication protein synthesis questions work mrna codingdecoding work transcription and translation work help work dna rna and protein synthesis transcription and translation work fill in dna. To the right construct a messenger rna molecule from a dna strand.

Displaying top 8 worksheets found for mrna and transcription. For each of the following sequences fill in either the dna the mrna sequence the rrna anticodons or the amino acid sequences that have been left blank. On the worksheet make the dna strand into mrna codons review transcription to protein synthesis sheet.

Codons can either encode a specific amino acid a start signal for translation or a stop signal to mark the end of translation. About this quiz worksheet. This quiz worksheet combo will check your understanding of this process.

Previous to referring to mrna and transcription worksheet please recognize that training is definitely our crucial for an even better another day in addition to finding out doesn t only stop after a university bell rings which staying stated most of us provide a number of uncomplicated still beneficial content articles as well as web templates made ideal for any kind of instructional purpose. Making a messenger rna using dna as a template is called. In the cytoplasm mrna delivers the code to the.

Many businesses are using these as a way to capture their customers and potential clients with detailed reports on their clients company and employees. A set of three letter combinations of nucleotides is called a codon. Mrna building is complete when the rna polymerase reaches a termination stop site on the dna 4.

On the worksheet make the mrna codons into trna codons review transcription to protein synthesis sheet. Use colored pencils to show the dna and mrna strands. The mrna that is created in the process of transcription comprises a sequence of nucleotides.

Mrna and transcription worksheet worksheet october 04 2018 17 06 if you re not familiar with mrna and transcription worksheets then you might be losing some business to the competition. Transcription dna message is converted into mrna format translation mrna message is converted into protein dna is the informational molecule which specifies the structure of proteins using rna intermediate.

Transcription Worksheet Key Worksheetsuatechnicsz Transcription And Translation Dna Transcription And Translation Dna Transcription

Dna Coloring Transcription Translation Transcription And Translation Dna Replication Transcription

3c079434ce5efb73da784483f6f0a133 Jpg 736 568 Transcription And Translation Dna Transcription And Translation Dna Transcription

Pin By Catherine Brinfour On Biology Biology Lessons Biology Worksheet Transcription And Translation

Transcription Translation Worksheets Answer Key Transcription And Translation Dna Transcription And Translation Dna Transcription

Translation Transcription Worksheet Biology High School 9th 10th Grade Dna Mr Transcription And Translation Dna Transcription And Translation Biology Worksheet

Transcription Worksheet 6 Rna Worksheet Biological Science Picture Directory Pulpbits Net Science Worksheets Life Skills Dna Facts

Protein Synthesis Worksheet Transcription And Translation Protein Synthesis Science Lessons

Pin On Printable Worksheet

Protein Synthesis Worksheet Answer Key Transcription And Translation Protein Synthesis Biology Worksheet

Transcription And Translation Worksheet 2 Transcription And Translation Practices Worksheets Worksheet Template

Transcription And Translation Worksheet Answers Homeschooldressage Com In 2020 Transcription And Translation Dna Transcription And Translation Dna Transcription

Dna Transcription And Translation Review Transcription And Translation Biology Lessons Transcription

Pin On Printable Worksheet

Protein Synthesis Worksheet Dna And Rna Dna Transcription Transcription And Translation Dna Transcription And Translation

Protein Synthesis Diagram Worksheets Biology Lessons Study Biology Biology Worksheet

Pin By Sentinelblue On This Is Biology Transcription And Translation Dna Transcription And Translation Dna Transcription

Replication Transcription And Translation Worksheet Transcription And Translation Transcription 10th Grade Science


Genetinis kodas

How is the information in a gene encoded? The answer is the genetic code. The genetinė kodas consists of the sequence of nitrogen bases&mdashA, C, G, U&mdashin an mRNA chain. The four bases make up the &ldquoletters&rdquo of the genetic code. The letters are combined in groups of three to form code &ldquowords,&rdquo called kodonai. Each codon stands for (encodes) one amino acid, unless it codes for a start or stop signal.

There are 20 common amino acids in proteins. There are 64 possible codons, more than enough to code for the 20 amino acids. The genetic code is shown in Paveikslas žemiau. To see how scientists cracked the genetic code, go to this link: http://www.dnalc.org/view/16494-Animation-22-DNA-words-are-three-letters-long-.html.

The Genetic Code. To find the amino acid for a particular codon, find the cell in the table for the first and second bases of the codon. Then, within that cell, find the codon with the correct third base. For example CUG codes for leucine, AAG codes for lysine, and GGG codes for glycine.

Reading the Genetic Code

As shown in Paveikslas above, the codon AUG codes for the amino acid methionine. This codon is also the pradžios kodonas that begins translation. The start codon establishes the reading frame of mRNA. The reading frame is the way the letters are divided into codons. After the AUG start codon, the next three letters are read as the second codon. The next three letters after that are read as the third codon, and so on. Tai iliustruota Paveikslas žemiau. The mRNA molecule is read, codon by codon, until a stop kodonas is reached. UAG, UGA, and UAA are all stop codons. They do not code for any amino acids. Stop codons are also known as termination codons.

Reading the Genetic Code. The genetic code is read three bases at a time. Codons are the code words of the genetic code. Which amino acid does codon 2 in the drawing stand for?


Ribosoma

Žvilgtelėjimas:
Ribosoma veikia kaip mikromašina, gaminanti baltymus. Ribosomos sudarytos iš specialių baltymų ir nukleino rūgščių. Informacijos VERTIMAS ir aminorūgščių susiejimas yra baltymų gamybos proceso pagrindas.
Ribosoma, sudaryta iš dviejų subvienetų, užsifiksuojančių kartu, atlieka šias funkcijas: (1) išverčia užkoduotą informaciją iš ląstelės branduolio, kurią teikia pasiuntinio ribonukleino rūgštis (mRNR), (2) sujungia aminorūgštis, atrinktas ir surinktas iš citoplazmos pernešant ribonukleino rūgštį ( tRNR). (Aminorūgščių sujungimo tvarką nustato mRNR) ir (3) Eksportuokite pagamintą polipeptidą į citoplazmą, kur jis sudarys funkcinį baltymą.

Ribosomos randamos „laisvos“ citoplazmoje arba surišamos su endoplazminiu tinklu (ER), kad susidarytų šiurkštus ER. Žinduolių ląstelėje gali būti net 10 milijonų ribosomų. Prie tos pačios mRNR grandinės gali būti prijungtos kelios ribosomos, ši struktūra vadinama polisoma. Ribosomos egzistuoja tik laikinai. Kai jie susintetina polipeptidą, du subvienetai atsiskiria ir yra naudojami pakartotinai arba suskaidomi.

Ribosomos gali sujungti aminorūgštis 200 per minutę greičiu. Todėl nedideli baltymai gali būti pagaminti gana greitai, tačiau didesniems baltymams, tokiems kaip didžiulis 30 000 aminorūgščių raumenų baltymas titinas, reikia dviejų ar trijų valandų.

Prokariotų ribosomos baltymams gaminti naudoja šiek tiek kitokį procesą nei eukariotų ribosomos. Laimei, šis skirtumas suteikia galimybę užpulti antibiotikų vaistus, tokius kaip streptomicinas. Deja, kai kurie bakteriniai toksinai ir poliomielito virusas jį taip pat naudoja, kad galėtų atakuoti vertimo mechanizmą.

Baltymų gamybos apžvalgos diagramą rasite čia.
(Schema atsidarys atskirame lange)

Tai elektroninio mikroskopo vaizdas, kuriame pavaizduota dalis neapdoroto endoplazminio tinklo, esančio augalo šaknies ląstelėje iš kukurūzų. Tamsios dėmės yra ribosomos.

(Chriso Haweso, Biologijos ir molekulinių mokslų tyrimų mokyklos, Oksfordo Brookso universiteto, Oksfordas, JK, sutikimas)

ILGIAU ŽIŪRĖTI į Ribosomas:

Ribosomos yra makromolekulinės gamybos vienetai. Jie susideda iš ribosomų baltymų (riboproteinų) ir ribonukleino rūgščių (ribonukleoproteinų). Žodis ribosoma yra sudarytas iš "ribo“ iš ribonukleino rūgšties ir pridedant ją prie „soma“, lotyniškas žodis, reiškiantis kūną. Ribosomos gali būti surištos membrana (-ėmis), tačiau jos nėra membraninės.

Ribosoma: mikro mašina baltymų gamybai
Ribosoma iš esmės yra labai sudėtinga, bet elegantiška baltymų gamybos mikro"mašina". Kiekviena pilna ribosoma yra sudaryta iš dviejų subvienetų. Eukariotinė ribosoma susideda iš nukleino rūgščių ir apie 80 baltymų, o jos molekulinė masė yra apie 4 200 000 Da. Maždaug du trečdalius šios masės sudaro ribosominė RNR ir trečdalį daugiau nei 50 skirtingų ribosomų baltymų.

Ribosomos randamos prokariotinėse ir eukariotinėse ląstelėse mitochondrijose, chloroplastuose ir bakterijose. Tie, kurie randami prokariotuose, paprastai yra mažesni nei eukariotų. Ribosomos mitochondrijose ir chloroplastuose yra panašaus dydžio kaip ir bakterijose. Žinduolių ląstelėje yra apie 10 milijardų baltymų molekulių ir daugumą jų gamina ribosomos. Sparčiai augančioje žinduolių ląstelėje gali būti apie 10 milijonų ribosomų. [Viena ląstelė E. Coli yra apie 20 000 ribosomų ir tai sudaro apie 25 % visos ląstelės masės].

Baltymai ir nukleorūgštys, sudarantys ribosomų subvienetus, gaminami branduolyje ir per branduolines poras eksportuojami į citoplazmą. Du subvienetai yra nevienodo dydžio ir yra tokioje būsenoje, kol nebus naudojami. Didesnis subvienetas yra maždaug dvigubai didesnis nei mažesnis.

Didesnis pogrupis daugiausia atlieka katalizinę funkciją, o mažesnis – daugiausia dekodavimo funkciją. Dideliame subvienete ribosominė RNR atlieka fermento funkciją ir yra vadinama ribozimu. Mažesnis vienetas susijungia su mRNR ir tada užsifiksuoja prie didesnio subvieneto. Susidariusios ribosomos nėra statiniai vienetai. Pasibaigus konkretaus baltymo gamybai, du subvienetai atsiskiria ir paprastai suskaidomi. Ribosomos egzistuoja tik laikinai.

Kartais ribosomų subvienetai įsileidžia mRNR, kai tik iRNR atsiranda iš branduolio. Kai tai daro daug ribosomų, struktūra vadinama polisoma. Ribosomos gali veikti „laisvoje“ būsenoje citoplazmoje, bet taip pat gali „nusėdėti“ ant endoplazminio tinklo, sudarydamos „šiurkštų endoplazminį tinklą“. Kai yra šiurkštus endoplazminis tinklas, ryšys tarp ribosomų ir endoplazminio tinklo (ER) palengvina tolesnį naujai pagamintų baltymų apdorojimą ir tikrinimą ER.

The Protein Factory: svetainė ir paslaugos.

Visoms gamykloms reikia tokių paslaugų kaip dujos, vanduo, kanalizacija ir komunikacijos. Kad jie būtų pateikti, turi būti nurodyta vieta arba svetainė.

Baltymų gamybai taip pat reikia aptarnavimo reikalavimų. Svetainė, kuriai reikia teikti paslaugas, susidaro mažame ribosomos subvienete, kai per vieną selektyvų plyšį patenka mRNR grandinė, o per kitą - iniciatoriaus tRNR grandinė. Šis veiksmas priverčia mažąjį subvienetą užsiblokuoti prie didelio ribosomos subvieneto, kad susidarytų pilna ir aktyvi ribosoma. Nuostabus baltymų gamybos procesas dabar gali prasidėti.

Kad vyktų vertimas ir baltymų sintezė, dalyvauja daug iniciatorių ir atpalaiduojančių cheminių medžiagų, taip pat vyksta daug reakcijų naudojant fermentus. Tačiau yra bendrų reikalavimų ir jie turi būti įvykdyti. Toliau pateiktame sąraše pateikiami pagrindiniai reikalavimai ir kaip jie pateikiami:

  • Reikalavimas: Saugi (be užteršimo) ir tinkama patalpa baltymų gamybos procesui vykdyti.
  • Nuostata: šią galimybę suteikia du ribosomų subvienetai. Kai du subvienetai susilieja, sudarydami visą ribosomą, molekulės, patenkančios ir išeinančios, gali tai padaryti tik per selektyvius molekulinės struktūros plyšius arba tunelius.
  • Reikalavimas: Informacijos tiekimas tokia forma, kurią ribosoma gali išversti labai tiksliai. Vertimas turi būti tikslus, kad būtų gaminami tinkami baltymai.
  • Nuostata: Informacija tiekiama iš branduolio ir tiekiama į ribosomą mRNR grandinės pavidalu. Kai branduolyje susidaro mRNR, išpjaunami intronai (nekoduojantys skyriai), o egzonai (koduojančios sekcijos) sujungiami procesu, vadinamu sujungimu.
  • Reikalavimas: Aminorūgščių tiekimas, iš kurio ribosominis mechanizmas gali gauti konkrečias reikalingas aminorūgštis.
  • Nuostata: Amino rūgštys, daugiausia gaunamos su maistu, paprastai yra laisvai prieinamos citoplazmoje.
  • Reikalavimas: Sistema, galinti atrinkti ir užfiksuoti aminorūgštį citoplazmoje ir pristatyti ją į ribosomos transliacijos ir sintezės vietą.
  • Nuostata: Trumpos pernešančios ribonukleino rūgšties (tRNR) grandinės, pagamintos branduolyje ir esančios citoplazmoje, veikia kaip „adaptoriaus įrankiai“. Kai tRNR grandinė užsifiksuoja prie aminorūgšties, tRNR vadinama „įkrauta“. tRNR difunduoja į mažesnį ribosomos subvienetą ir kiekviena trumpa tRNR grandinė bus pristatyta VIENA amino rūgštis.
  • Reikalavimas: Išleidimo į citoplazmą priemonė: a) naujai suformuotas polipeptidas, b) mRNR, kuri buvo naudojama vertimo procese, ir c) tRNR, kuri tiekė nešamąją aminorūgštį ir dabar yra „neįkrauta“.
  • Nuostata: a) kai naujai suformuota peptidinė grandinė susidaro giliai ribosomos didžiojo subvieneto viduje, ji nukreipiama į citoplazmą tuneliu arba plyšiu. b) „Naudota“ mRNR palieka mažesnį ribosomos subvienetą per tunelį, esantį priešingoje jo įėjimo taško pusėje. Judėjimą per ribosomą sukelia tik vienpusis, pertraukiamas ribosomos judėjimas išilgai įeinančios mRNR grandinės ir jos kryptimi. (c) tRNR „neįkrauta“ išeina per tunelį ribosomos didelio subvieneto molekulinėje architektūroje.

Baltymų fabrikas: kas vyksta viduje?
– Pažvelkite į baltymų gamybos liniją, kuri gali sujungti aminorūgštis 200 per minutę greičiu!

Dabar apsvarstėme reikalavimus ir nuostatas, kurių reikia, kad baltymų gamybos mašina veiktų, galime pažvelgti į vidų.

Kaip minėta anksčiau, ribosomoje vyksta daug išsamių biocheminių reakcijų ir čia pateikiama tik trumpa koncepcija.
(Taip pat žiūrėkite „ribosomų schema“ skyriaus pabaigoje)

Ribosomoje yra TRYS ETAPAI ir TRYS darbo vietos, susijusios su baltymų gamybos linija.

Trys ETAPAI yra (1) inicijavimas, (2) pailgėjimas ir (3) nutraukimas.

Trys veikiantys arba privalomi SVETAINĖS yra A, P ir E skaitymas iš mRNR įvedimo vietos (paprastai dešinėje pusėje).

Svetainės A ir P apima tiek ribosomų subvienetus, kurių didesnė dalis yra dideliame ribosomos subvienete, o mažesnė dalis yra mažesniame subvienete. Svetainė E, išėjimo vieta, yra dideliame ribosomų subvienete.

Ribosomų surišimo vietų, padėčių ir funkcijų lentelė
(taip pat žiūrėkite ribosomų schemą skyriaus pabaigoje)

Įrišimo svetainė

mRNR grandinės įvedimo vieta

Biologinis terminas

Pagrindiniai procesai

iRNR kodono ir „įkrautos“ tRNR grandinės priėmimas. Vienos aminorūgšties molekulės patikrinimas, dekodavimas ir „perdavimo“ pradžia

Peptidų sintezė, konsolidacija, pailgėjimas ir peptidinės grandinės perkėlimas į A vietą

Site E

„Neįkrautos“ tRNR paruošimas išėjimui

Trys etapai:

  1. Iniciacija. Šiame etape mažas ribosomos subvienetas susijungia su mRNR grandinės „pradžios galais“. „Iniciatoriaus tRNR“ taip pat patenka į mažą subvienetą. Tada šis kompleksas prisijungia prie didelio ribosomos subvieneto. MRNR grandinės pradžioje yra pranešimas „pradėti transliuoti“ ir įeina tRNR grandinė, „įkrauta“ viena specifine aminorūgštimi. svetainė A ribosomos. Dabar pradėtas gaminti polipeptidas. Kad tRNR nebūtų atmesta, trijų raidžių kodų grupė (vadinama antikodonu) turi sutapti su trijų raidžių kodų grupe (vadinama kodonu) mRNR grandinėje. ribosomoje. Tai labai svarbi dalis vertimas ir stebėtina, kaip mažai pasitaiko „vertimo klaidų“. [Paprastai konkreti aminorūgštis, kurią ji turi, yra nulemta trijų raidžių antikodono, kurį ji turi, pvz. jei trijų raidžių kodas yra CAG (Ctozinas, Adeninas, Guaninas), tada jis parinks ir perneš aminorūgštį Glutaminas (Gln)].
  1. Pailgėjimas.Šis terminas apima laikotarpį nuo inicijavimo iki pabaigos ir būtent per šį laiką pagaminama pagrindinė nurodyto baltymo dalis. Procesas susideda iš ciklų, kurių bendras skaičius nustatomas pagal mRNR, seriją. Vienas iš pagrindinių įvykių prailginimo metu yra perkėlimas. Tai yra tada, kai ribosoma juda išilgai mRNR vienu kodono įpjova ir prasideda naujas ciklas. „Paleidimo“ proceso metu „iniciacinė tRNR“ bus perkelta į svetainė P (žr. ribosomos schemą skyriaus pabaigoje) ir ribosoma bus įtraukta į svetainė A, nauja tRNR „įkrauta“ viena aminorūgštimi. „Įkrauta“ tRNR yra svetainė A kol jis bus patikrintas ir priimtas (arba atmestas) ir kol auganti peptidinė grandinė neprisijungs prie tRNR. svetainė P, buvo perneštas fermentų į „įkrautą“ tRNR svetainė A. Čia vieną naują aminorūgštį padovanoja tRNR ir ji įtraukiama į peptidinę grandinę. Dėl šio proceso peptidų grandinės ilgis padidėja viena aminorūgštimi. [Peptidinio ryšio susidarymą tarp augančios peptidinės grandinės ir naujai įleidžiamos aminorūgšties padeda peptidiltransferazė ir jis vyksta dideliame ribosomų subvienete. Reakcija vyksta tarp tRNR, kuri neša besiformuojančią peptidinę grandinę, peptidil-tRNR ir tRNR, kuri neša gaunamą aminorūgštį, aminoacil-tRNR]. Kai tai įvyksta, tRNR patenka į svetainė P, perkėlusi savo peptidinę grandinę ir dabar be jokių priedų yra perkelta į svetainė E išėjimo vieta.Toliau tRNR į svetainė A, sukomplektuota su viena aminorūgštimi pailginta peptidine grandine, juda į svetainė P. Į svetainė P riboproteins act to consolidate the bonding of the peptide chain to the newly added amino acid. If the peptide chain is long the oldest part will be moved out into the cytoplasm to be followed by the rest of the chain as it is produced.The next cycle
    Su svetainė A now empty perkėlimas vyksta. The ribosome moves on by a distance of one (three letter) codon notch along the mRNA to bring a new codon into the processing area. tRNA ‘charged’ with an attached amino acid now enters svetainė A, and provided a satisfactory match of the mRNA codon and tRNA anti-codon is made, the cycle starts again. This process continues until a termination stage is reached.
  2. Termination. When the ribosome reaches the end of the mRNA strand, a terminal or ‘end of protein code’ message is flagged up. This registers the end of production for the particular protein coded for by this strand of mRNA. ‘Release factor’ chemicals prevent any more amino acid additions, and the new protein (polypeptide) is completely moved out into the cytoplasm through a cleft in the large sub-unit. The two ribosome sub-units disengage, separate and are re-used or broken down.

  • Nearly all the proteins required by cells are synthesised by ribosomes. Ribosomes are found ‘free’ in the cell cytoplasm and also attached to rough endoplasmic reticulum.
  • Ribosomes receive information from the cell nucleus and construction materials from the cytoplasm.
  • Ribosomos translate information encoded in messenger ribonucleic acid (mRNA).
  • Jie nuoroda together specific amino acids to form polypeptides and they export these to the cytoplasm.
  • A mammalian cell may contain as many as 10 million ribosomes, but each ribosome has only a temporary existence.
  • Ribosomes can link up amino acids at a rate of 200 per minute.
  • Ribosomes are formed from the locking of a small sub-unit on to a large sub-unit. The sub-units are normally available in the cytoplasm, the larger one being about twice the size of the smaller one.
  • Each ribosome is a complex of ribonucleoproteins with two-thirds of its mass is composed of ribosomal RNA and about one-third ribosomal protein.
  • Protein production takes place in three stages: (1) initiation, (2) elongation, and (3) termination.
  • During peptide production the ribosome moves along the mRNA in an intermittent process called perkėlimas.
  • Antibiotic drugs such as streptomycin can be used to attack the translation mechanism in prokaryotes. This is very useful. Unfortunately some bacterial toxins and viruses can also do this.
  • After they leave the ribosome most proteins are folded or modified in some way. This is called ‘post translational modification’.

An overview diagram of protein production, including a note about protein modification.