Informacija

A. Katalizės metodai – biologija

A. Katalizės metodai – biologija


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Mokymosi tikslai

  • apibrėžti ir pateikti bendrųjų rūgščių/šarmų, elektrostatinių, nukleofilinių (kovalentinių) ir intramolekulinių cheminių reakcijų katalizės metodų pavyzdžius, kai nėra fermentų;
  • braižyti mechanizmus, rodančius pereinamąsias būsenas ir tarpinius junginius bendroje rūgščių/šarmų ir nukleofilinėje katalizėje;
  • paaiškinkite pereinamosios būsenos stabilizavimo ir pereinamosios būsenos pirmenybinio susiejimo vaidmenį, palyginti su makromolekulių katalizuojamų cheminių reakcijų substratu.

Katalizatoriai, įskaitant fermentus, gali naudoti mažiausiai penkis skirtingus pereinamųjų būsenų stabilizavimo būdus. Reakcijos tirpale, kurios nėra katalizuojamos, yra lėtos, nes pereinamojoje būsenoje vyksta krūvis ir atsiskyrimas. Kai susidaro ar nutrūksta ryšiai, dažnai susidaro įkrauti tarpiniai produktai, kurių energija yra didesnė nei reagentų. Kadangi tarpinės medžiagos energija yra didesnė nei reagentų, pereinamoji būsena būtų dar didesnė energija, taigi, labiau panaši į įkrautą tarpinę medžiagą. Viskas, kas gali stabilizuoti tarpinės būsenos krūvius, taigi ir besivystančius krūvius pereinamosiose būsenose, sumažins pereinamosios būsenos energiją ir katalizuos reakciją.


17.6: Katalizatoriai ir katalizė

  • Prisidėjo Stephenas Loweris
  • Simono Fraserio universiteto profesorius emeritas (chemija).

Įsitikinkite, kad gerai supratote šias esmines idėjas, kurios buvo pateiktos aukščiau. Ypač svarbu, kad šios temos kontekste žinotumėte tikslias visų žaliai paryškintų terminų reikšmes.

  • Kas yra ir kaip jie veikia keičiant reakcijos parametrus?
  • Apibūdinkite trijų pagrindinių katalizatorių klasių panašumus ir skirtumus.
  • Apibrėžkite ir , ir paaiškinkite pastarųjų vaidmenį inicijuojant katalizinį įvykį.
  • Kokia yra to prasmė ir reikšmė?
  • Kokie yra pagrindiniai heterogeninės katalizės mechanizmų ir mechanizmų skirtumai?
  • Apibūdinkite vaidmenį.
  • Kaip konkrečios aktyviąją fermento vietą supančios savybės gali prisidėti prie jo katalizinio poveikio?
  • Apibūdinkite fermentų veikimo modelius ir modelius.
  • Paaiškinkite fermento funkciją ir reikšmę.

Tai beveik atrodo kaip magija! Dujinių H mišinys2 ir O2 gali egzistuoti neribotą laiką be jokios aptinkamos reakcijos, tačiau jei platinos viela yra kaitinama ir panardinama į dujinį mišinį, reakcija vyksta švelniai, nes dėl reakcijos išsiskiriančios šilumos laidas švyti raudonai. Katalizatoriai atlieka esminį vaidmenį mūsų šiuolaikinėje pramonės ekonomikoje, tausojant aplinką ir visuose biologiniuose procesuose. Ši pamoka leis jums pažvelgti į nuostabų katalizatorių pasaulį, padės suprasti, kas jie yra ir kaip jie veikia.


Kvantinis tunelis fermentų katalizuojamose reakcijose Redaktoriai: Rudolf K Allemann, Nigel S Scrutton

Pastaraisiais metais išaugo žinių ir tyrimų, susijusių su fermentų katalizės ir H tuneliavimo sritimi, sprogimas. Šis įvadas į šiuolaikines teorijas ir tyrimo metodus yra turtingas savo kvapu ir gyliu, tinka patyrusiems tyrinėtojams, kuriems ši tema yra nauja. Ši naujausia informacija apie sparčiai besivystančią sritį, kurią redagavo du žymūs ekspertai ir suburia geriausius šios srities specialistus, yra biologijos, chemijos ir fizikos sąsaja. Ji apima skaičiavimo, kinetinę ir struktūrinę tuneliavimo analizę ir šių metodų derinimo sinergiją (daugiausia dėmesio skiriant H tuneliavimo reakcijoms fermentų sistemose). Knyga pradedama Nobelio premijos laureato Rudolpho A. Marcuso trumpa protonų ir elektronų perdavimo istorijos apžvalga. Tada skaitytojas veda į skyrius, apimančius beveik visus fermentų katalizės reakcijų aspektus, pradedant atitinkamos kvantinės teorijos ir kvantinės/klasikinės teorinės metodikos aprašymais iki eksperimentinių rezultatų aprašymo. Teorinis šių didelių sistemų aiškinimas apima tiek kvantinius mechaninius, tiek statistinius mechaninius skaičiavimus, taip pat paprastus labiau apytikslius modelius. Daugumoje skyrių dėmesys skiriamas fermentinei hidrido, protonų ir H" perdavimo katalizei, pastarojo pavyzdys yra protonų susietas elektronų pernešimas. Taip pat yra skyrius apie elektronų perdavimą baltymuose. Tai yra savalaikė, nes teorinė sistema buvo sukurta prieš penkiasdešimt metų elektronų pernešimams gydyti dabar pritaikyta H pernešimams ir elektronų pernešimams baltymuose. Ši stilinga knyga tinka plačiajai auditorijai, tačiau bus ypač naudinga aukštesnio lygio bakalaurams, magistrantams ir ankstyviesiems podoktorantūros darbuotojams.

Autoriaus informacija

Nigelas S. Scruttonas baigė Londono Karaliaus koledžo universitetą, o vėliau Kembridžo universitete įgijo daktaro ir mokslų daktaro laipsnius. Šiuo metu jis yra BBSRC profesorius ir Mančesterio universiteto fermentologijos profesorius. Jis ilgą laiką domisi struktūrine ir mechanine enzimologija ir daug prisidėjo prie H tuneliavimo biologinėse sistemose srityje. Jis taip pat dalyvavo tarpdisciplininėse mokslinių tyrimų programose, nagrinėjančiose elektronų ir vandenilio perdavimo mechanizmus biologijoje. Rudolfas K. Allemannas gavo Dipl. Chem iš ETH Ciuriche. Tada jis studijavo daktaro laipsnį Harvardo universitete ir ETH-Ciuriche, kur įgijo Dr. sc. Nat. 1988 m. Šiuo metu jis yra Kardifo universiteto mokslinis profesorius ir Cheminės biologijos vadovas. Jo moksliniai interesai sutelkti į fizikinius ir cheminius fermentų katalizės pagrindus ir struktūrinę bei sintetinę biologiją. Jis taip pat dalyvavo de novo kuriant peptidus, kurie katalizuoja reakcijas, turinčias į fermentą panašias savybes. Neseniai jis pradėjo kurti biofotoninius nanojungiklius, skirtus kontroliuoti baltymų ir DNR bei baltymų ir baltymų sąveiką.


3.2 Fermentų katalizės apžvalga

Cheminės reakcijos gali būti sprogios! Tačiau dauguma medžiagų nereaguoja viena su kita akimirksniu. Daugumai reakcijų reikia įvesti tam tikrą energijos kiekį – aktyvacijos energija –, kad pradėtumėte.

Ląstelėms tai būtų didelė problema. Be fermentai, ląstelės iš esmės užstrigtų laukdamos šimtus ar tūkstančius metų, kol įvyks tam tikros biocheminės reakcijos. Taigi, kaip tiksliai fermentai sumažina reakcijos aktyvavimo energiją? Šis klausimas viena ar kita forma tikrai bus AP teste. Taigi, pasilikite su mumis, nes pateiksime viską, ką jums reikia žinoti fermentų katalizė!

Kad galėtume suprasti, kaip veikia fermentas arba kodėl jie yra būtina visų ląstelių dalis, turime suprasti, kaip vyksta tipinė cheminė reakcija. Kadangi beveik kiekviena reakcija biologijoje vyksta vandeninė aplinka, panagrinėkime, kas vyksta molekuliniu lygmeniu tirpale.

Vandeniniame tirpale yra trilijonai ir trilijonai vandens molekulių, kurios juda ir traukia viena kitą. Jei į šį tirpalą pridėsime du reagentus, jie ne iš karto sureaguos vienas su kitu. Pirma, dvi molekulės turi rasti viena kitą. Atsižvelgiant į tai, kad vandens molekulės jas tempia, tai nėra lengva užduotis. Antra, dvi molekulės iš tikrųjų turi susidurti viena su kita tiksliai tinkamoje padėtyje. Jei ne, jie gali tiesiog atšokti vienas nuo kito. Galiausiai, jie turi judėti pakankamai greitai teisinga kryptimi, kad iš tikrųjų sustumtų molekules ir paskatintų įvykti reakciją. Tik tada iš tikrųjų įvyks reakcija.

Visi šie procesai kartu yra žinomi kaip „aktyvacijos energija. Laboratorijoje galime tiekti reikiamą aktyvacijos energiją didindami temperatūrą, padidindami reaguojančių molekulių skaičių tirpale ar net elektrifikuodami tirpalą. Visi šie metodai padidina tikimybę, kad dvi reaguojančios molekulės atsitrenks tinkamu greičiu ir kampu. Tačiau ląstelės neturi šių pažangių laboratorinių metodų ir turi pasikliauti fermentais. Fermentai suteikia aktyvinimo energiją, reikalingą svarbioms biologinėms reakcijoms laiku įvykti.

A katalizatorius yra bet kokia medžiaga, kuri pagreitina reakcijos greitį, dažniausiai suteikdama reakcijai įvykti reikalingą aktyvacijos energiją. A biologinis katalizatorius – taip pat žinomas kaip fermentas – yra baltymo arba RNR molekulė, galinti sumažinti aktyvinimo energiją, reikalingą konkrečiai reakcijai. Pažvelkime atidžiau.

Apsvarstykite reakciją, kai didelė makromolekulė skyla į mažesnius komponentus arba monomerai. Kadangi kovalentiniai ryšiai tarp monomerų yra labai stiprūs, šiai reakcijai reikia nemažai aktyvavimo energijos, kad reakcija prasidėtų. Be katalizatoriaus šiam reagentui prireiktų aukštos temperatūros arba labai ilgai, kol sąlygos būtų tinkamos ir būtų tiekiama pakankamai energijos, kad reakcija įvyktų. Ląstelės tam neturi kantrybės!

Taigi per milijardus evoliucijos metų ląstelės sukūrė tobulas biologines mašinas, skirtas pagreitinti ir kontroliuoti svarbias biochemines reakcijas. Fermentai sugriebia reagentą, tinkamai išdėsto reagentus ir labai sumažina aktyvinimo energiją, reikalingą tam tikrai reakcijai įvykti.

Fermentai laikomi katalizatoriumi ir ne reagentas bet kokios rūšies dėl kelių priežasčių. Pirma, jei pažvelgsime į reakcijos produktą, pamatysime, kad laisvoji energija nesiskiria katalizuojamas fermentais reakcija ir reakcija, kuri vyksta be fermento. Kitaip tariant, naudojant kiekvieną metodą produktas gauna tiek pat energijos. Pokytis į Gibbs Free Energy (žymimas delta-G) yra vienodas abiejose reakcijose, o tai reiškia, kad visos reakcijos metu buvo išleistas toks pat energijos kiekis. Tai rodo, kad fermentas nedovanojo medžiagos ar energijos reagentams ar produktams, jis tiesiog sumažino energijos kiekį, kurio reagentams reikėjo pradėti.

Pailsėkime nuo sudėtingumo ir atlikime greitą minties eksperimentą, kuris padės įsivaizduoti, kaip iš tikrųjų veikia fermentai. Įsivaizduokime, kad šie 20 dantų krapštukų yra substrato molekulės, o jūsų pirštai yra fermentas, kuris išsivystė perlaužti dantų krapštukus per pusę. Nežiūrėdamas į dantų krapštukus, pasieki žemyn, randi nenutrūkusį krapštuką ir perlauži jį per pusę. Jei tai darysite minutę ir pavaizduosite rezultatus, pamatysite, kaip tiksliai veikia fermentas tirpale, kuriame pilna substrato.

Nulinės sekundės metu nėra nulūžusių dantų krapštukų. Bet jūs einate tiesiai į savo darbą ir jūsų pirštai gali lengvai rasti nesulaužytus dantų krapštukus. Kurį laiką jūsų darbas yra lengvas ir greitas, nes kiekvieną kartą, kai pasieksite žemyn, galite lengvai susidurti su visu dantų krapštuku. Tada, kai pradeda trūkti nesulaužytų dantų krapštukų, darbas sulėtėja. Pirštai užtrunka ilgiau, kol ieškote nenutrūkusių dantų krapštukų, o fermento greitis mažėja. Galų gale pritrūksta dantų krapštukų, kuriuos reikia sulaužyti, ir naujų produktų kiekis visiškai išsilygina. Būtent taip dauguma fermentų veikia tirpale – jie veikia labai greitai, kol visiškai išsenka substrato molekulės, kurios virsta produktais!

Taigi, mes ką tik baigėme aptarti, ką fermentai veikia biologinėje reakcijoje. Dabar pažiūrėkime, kaip fermentai iš tikrųjų sumažina aktyvacijos energiją!

Pasenęs fermentų funkcijos modelis – vadinamas „spynos ir rakto modelis” – substratas patektų į aktyvią vietą, o jei jis tilptų, stebuklingai įvyksta reakcija. Jei netinkamas substratas bandytų patekti į fermentą, fermentas neveiktų ir nevyktų jokia reakcija. Tačiau šis modelis nesugebėjo tiksliai paaiškinti, kaip fermentas iš tikrųjų sumažino aktyvacijos energiją, reikalingą reakcijai įvykti.

Modelis, kuris geriau paaiškina, kaip fermentas iš tikrųjų sumažina aktyvacijos energiją, reikalingą reakcijai įvykti, vadinamas Induced Fit modelis. Šis modelis prasideda ta pačia prielaida –, kad substratas ir aktyvi vieta turi turėti panašią formą ir chemines savybes, kurios sukelia trauką. Tačiau šiame modelyje substratas nėra tikslios formos, dydžio ar įkrovos aktyviajai vietai. Kai substratas pritraukiamas į aktyviąją vietą, visas fermentas turi šiek tiek pakeisti formą, kad tilptų substratas. Tai konformacinis pokytis tiekia energiją substrato molekulei, todėl reakcija yra daug labiau tikėtina. Pažiūrėkime, kaip tai veikia dviem skirtingais būdais.

Apsvarstykite fermentą, kuris dalyvauja a katabolinė reakcija tai yra substrato suskaidymas į mažesnius gabalėlius. Kai viena substrato molekulė jungiasi su fermentu, fermentas keičia formą ir įtempia tam tikrą ryšį substrato molekulėje. Dėl šio įtempimo ryšys daug labiau nutrūksta, todėl vyksta tiksli reakcija, kurią turėtų palengvinti fermentas.

In an anabolinė reakcija tai yra dviejų substratų sujungimas į vieną molekulę, atsitinka priešingai. Kadangi substratai jungiasi prie fermento, fermentas keičia formą, kad priverstų dvi molekules kartu. Tai sumažina reikalingą aktyvacijos energiją, nes fermentas tiesiogine prasme sujungia molekules ir joms nereikia susidurti tinkamu greičiu ir orientacija.

Taigi fermentai iš esmės sumažina aktyvacijos energiją, reikalingą reakcijoms įvykti tobula padėtis substrato molekules ir šiek tiek keičia formą, kad būtų taikomas slėgis ten, kur reikia.

Kaip matėme anksčiau, fermentai gali užbaigti ir katabolines, ir anabolines reakcijas. Kadangi katabolinės reakcijos nutraukia ryšius, jos dažniausiai išlaisvinti energiją. Paprastai anaboliniai ryšiai reikalauti energijos nes šios reakcijos formuoja ryšius. Reakcijos, kurios išskiria energiją, vadinamos egzoterminis, o reakcijos, kurioms reikalinga energija iš aplinkos, vadinamos endoterminė.

Ši sąvoka kartais klaidina studentus atliekant AP testą, nes atrodo, kad jei reakcija išlaisvins energiją, nereikės jokios aktyvacijos energijos, kad reakcija prasidėtų. Tačiau tai klaidinga nuomonė. Pagalvokite apie egzoterminę reakciją kaip apie bombą. Nors sprogus bombai išsiskiria tona energijos, jai vis tiek reikia pradinės kibirkšties (pavyzdžiui, užsidegusio saugiklio), kad būtų galima įveikti pradinę reikalingą aktyvavimo energiją. Daugumoje katabolinių, egzoterminių organizmo reakcijų šis „saugiklis“ yra fermentas.

Taip pat studentai kartais painioja aktyvacijos energiją su bendru reakcijos energijos pokyčiu. Jei reakcijos produktų energijos lygis yra didesnis nei reagentų, jums gali kilti pagunda pridėti ir aktyvacijos energiją, ir skirtumą tarp produktų ir reagentų, kad sužinotumėte bendrą energijos pokytį. Tačiau bendras energijos pokytis yra tik skirtumas tarp reagentų ir produktų. Aktyvinimo energiją galima lengvai sumažinti naudojant fermentą ir bendras energijos pokytis išliks toks pat.

Tai svarbu, nes parodo, kad fermentai nedaro daug daugiau, tik sujungia tinkamas chemines medžiagas, sudeda jas į reikiamą padėtį ir pabrėžia tinkamų ryšių susidarymą ar suskaidymą. Priešingu atveju fermentai labai mažai veikia bendrą cheminę reakciją. Tai suteikia fermentams galimybę visiškai iš naujo nustatyti po kiekvienos reakcijos, leidžiant vienam fermentui apdoroti šimtus tūkstančių reakcijos ciklų.


Žiūrėti video įrašą: Mokslo ekspresas: gruodžio 7 d. laidos anonsas (Gruodis 2022).